БИОХИМИЯ, 2026, том 91, вып. 1, с. 57–75

УДК 577.124

Рамнаны клеточных стенок монодермных бактерий: структурное разнообразие и функциональная значимость

Обзор

© 2026 Н.В. Потехина 1*potekhina56@mail.ru, Е.М. Тульская 1, Л.И. Евтушенко 2

1 Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет, 119234 Москва, Россия

2 ФИЦ Пущинский научный центр биологических исследований РАН, Всероссийская коллекция микроорганизмов (ВКМ), 142290 Пущино, Московская обл., Россия

Поступила в редакцию 17.09.2025
После доработки 27.10.2025
Принята к публикации 29.10.2025

DOI: 10.7868/S3034529426010041

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: клеточная стенка грамположительных бактерий, рамнозосодержащие полисахариды, физиологическая роль рамнанов.

Аннотация

В обзоре приведены данные о структурном разнообразии рамнанов клеточных стенок и S‑слоев грамположительных (монодермных) бактерий – представителей филумов Bacillota («Firmicutes») и Actinomycetota («Actinobacteria»). Разнообразие структур рамнанов обусловлено конфигурацией и порядком чередования (1→2)- и (1→3)-гликозидных связей в коре полимера, а также наличием и составом боковых гликозильных и других заместителей. Отмечены особенности структур рамнанов у бактерий ряда групп: присутствие единичных глицерофосфатных звеньев в боковой цепи полимеров у представителей Streptococcus, Lactococcus и Ruminococcus (Mediterraneibacter), наличие рамнанов с L- и D‑изомерами рамнозы у актинобактерий, комплексы рамнанов и тейхоевых кислот или гликозил‑1-фосфатных полимеров (двухкомпонентные гетерополисахариды) у Enterococcus и Lactobacillus. Приведены сведения о структурных особенностях рамнанов, лежащих в основе серологической классификации стрептококков. Обсуждается роль рамнозы и рамнанов в физиологии бактериальной клетки (биогенез клеточной стенки и деление клеток, жизнеспособность, адаптация к неблагоприятным условиям, устойчивость к антибиотикам), рецепции фагов, адгезии, образовании биопленок, а также в системе «бактерия–хозяин» (возникновение воспалительных процессов в тканях, активация иммунной системы и проявление вирулентности).

Сноски

* Адресат для корреспонденции.

Вклад авторов

Н.В. Потехина – написание текста обзора; Е.М. Тульская – редактирование текста; Л.И. Евтушенко – рецензирование и редактирование текста.

Финансирование

Исследование выполнено в рамках программы исследований 121032300094‑7, запланированных в МГУ имени М.В. Ломоносова, биологический факультет, кафедра микробиологии, на 2021–2027 гг.

Благодарности

Авторы приносят благодарность Зайчикову В.А. за подготовку материала для обзора.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Соблюдение этических норм

Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с участием людей или животных в качестве объектов.

Список литературы

1. Vollmer, W., Blanot, D., and de Pedro, M. A. (2008) Peptidoglycan structure and architecture, FEMS Microbiol. Rev., 32, 149-167, https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x.

2. Neuhaus, F. C., and Baddiley, J. (2003) A continuum of anionic charge: structures and functions of D-alanyl-teichoic acids in gram-positive bacteria, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 67, 686-723, https://doi.org/10.1128/MMBR.67.4.686-723.2003.

3. Mistou, M.-Y., Sutcliffe, I. C., and van Sorge, N. M. (2016) Bacterial glycobiology: rhamnose-containing cell wall polysaccharides in Gram-positive bacteria, FEMS Microbiol. Rev., 40, 464-479, https://doi.org/10.1093/femsre/fuw006.

4. Наумова И. Б., Шашков А. С. (1997) Анионные полимеры клеточных стенок грамположительных бактерий, Биохимия, 62, 947-982.

5. Потехина Н. В. (2006) Тейхоевые кислоты актиномицетов и других грамположительных бактерий, Успехи Биол. Химии, 46, 225-278.

6. Guérin, H., Kulakauskas, S., and Chapot-Chartier, M. P. (2022) Structural variations and roles of rhamnose-rich cell wall polysaccharides in Gram-positive bacteria, J. Biol. Chem., 298, 102488, https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102488.

7. George, F., Daniel, C., Thomas, M., Singer, E., Guilbaud, A., Tessier, F. J., Revol-Junelles, A.-M., Borges, F., and Foligné, B. (2018) Occurrence and dynamism of lactic acid bacteria in distinct ecological niches: a multifaceted functional health perspective, Front. Microbiol., 9, 2899, https://doi.org/10.3389/fmicb.2018.02899.

8. Krzyściak, W., Pluskwa, K. K., Jurczak, A., and Kościelniak, D. (2013) The pathogenicity of the Streptococcus genus, Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis., 32, 1361-1376, https://doi.org/10.1007/s10096-013-1914-9.

9. Fiore, E., van Tyne, D., and Gilmore, M. S. (2019) Pathogenicity of enterococci, Microbiol. Spectr., 7, GPP3-0053-2018, https://doi.org/10.1128/microbiolspec.gpp3-0053-2018.

10. Wang, X., Yang, Y., and Huycke, M. M. (2020) Risks associated with enterococci as probiotics, Food Res. Int., 129, 108788, https://doi.org/10.1016/j.foodres.2019.108788.

11. Зайчиков В. А., Потехина Н. В., Дмитренок А. С., Фань Дин, Тульская Е. М., Дорофеева Л. В., Евтушенко Л. И. (2021) Рамнан клеточной стенки актинобактерий рода Curtobacterium, Микробиология, 90, 337-343, https://doi.org/10.31857/S0026365621030162.

12. Potekhina, N. V., Tul’skaya, E. M., Ospennikov, Y. V., and Evtushenko, L. I. (2023) Cell wall glycopolymers as chemotaxonomic characteristics of the genus and species Rathayibacter, Microbiology, 92, S2-S6, https://doi.org/10.1134/S0026261723603007.

13. Тульская Е. М., Ким Д., Потехина Н. В., Шашков А. С., Сенченкова С. Н., Дорофеева Л. В., Евтушенко Л. И. (2024) Галактофурананы и галактоманнан клеточных стенок как хемотаксономические характеристики рода и видов Clavibacter, Микробиология, 93, 17-24, https://doi.org/10.31857/S0026365624010025.

14. Roca, C., Alves, V. D., Freitas, F., and Reis, M. A. (2015) Exopolysaccharides enriched in rare sugars: bacterial sources, production, and applications, Front. Microbiol., 6, 288, https://doi.org/10.3389/fmicb.2015.00288.

15. Mishra, T., and Balaji, P. V. (2019) Highly clade-specific biosynthesis of rhamnose: present in all plants and in only 42% of prokaryotes. Only Pseudomonas uses both D-and L-rhamnose, bioRxiv, https://doi.org/10.1101/854612.

16. Maki, M., and Renkonen, R. (2004) Biosynthesis of 6-deoxyhexose glycans in bacteria, Glycobiol., 14, 1R-15R, https://doi.org/10.1093/glycob/cwh040.

17. Watanabe, Y., Yamamoto, K., Misaki, A., and Hayashida, S. (1987) Structure of a new rhamnose polysaccharide, clostrhamnan, isolated from antitumor hot water extract of Clostridium saccharoperbutylacetonicum cells, Agric. Biol. Chem., 51, 931-932, https://doi.org/10.1271/bbb1961.51.931.

18. Ganeshapillai, J., Vinogradov, E., Rousseau, J., Weese, J. S., and Monteiro, M. A. (2008) Clostridium difficile cell-surface polysaccharides composed of pentaglycosyl and hexaglycosyl phosphate repeating units, Carbohydr. Res., 343, 703-710, https://doi.org/10.1016/j.carres.2008.01.002.

19. Richards, E., Bouché, L., Panico, M., Arbeloa, A., Vinogradov, Morris H., Wren B., Logan S. M., Dell A, and Fairweather N. F. (2018) The S-layer protein of a Clostridium difficile SLCT-11 strain displays a complex glycan required for normal cell growth and morphology, J. Biol. Chem., 293, 18123-18137, https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.004530.

20. Geiss-Liebisch, S., Rooijakkers, S. H. M., Beczala, A., Sanchez-Carballo, P., Kruszynska, K., Repp, C., Sakinc, T., Vinogradov, E. Holst, O., Huebner, J., and Theilacker, C. (2012) Secondary cell wall polymers of Enterococcus faecalis are critical for resistance to complement activation via mannose-binding lectin, J. Biol. Chem., 287, 37769-37777, https://doi.org/10.1074/jbc.M112.358283.

21. Guerardel, Y., Sadovskaya, I., Maes, E., Furlan, S., Chapot-Chartier, M. P., Mesnage, S., Rigottier-Gois, L., and Serror, P. (2020) Complete structure of the enterococcal polysaccharide antigen (EPA) of vancomycin-resistant Enterococcus faecalis V583 reveals that EPA decorations are teichoic acids covalently linked to a rhamnopolysaccharide backbone, mBio, 11, e00277-20, https://doi.org/10.1128/mBio.00277-20.

22. Vinogradov, E., Sadovskaya, I., Grard, T., and Chapot-Chartier, M. P. (2016) Structural studies of the rhamnose-rich cell wall polysaccharide of Lactobacillus casei BL23, Carbohydr. Res., 435, 156-161, https://doi.org/10.1016/j.carres.2016.10.002.

23. Garcia-Vello, P., Sharma, G., Speciale, I., Molinaro, A., Im, S. H., and De Castro, C. (2020) Structural features and immunological perception of the cell surface glycans of Lactobacillus plantarum: a novel rhamnose-rich polysaccharide and teichoic acids, Carbohydr. Pol., 233, 115857, https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2020.115857.

24. Vinogradov, E., Sadovskaya, I., Courtin, P., Kulakauskas, S., Grard, T., Mahony, J., van Sinderen, D., and Chapot-Chartier, M.-P. (2018) Determination of the cell wall polysaccharide and teichoic acid structures from Lactococcus lactis IL1403, Carbohydr. Res., 462, 39-44, https://doi.org/10.1016/j.carres.2018.04.002.

25. Theodorou, I., Courtin, P., Palussière, S., Kulakauskas, S., Bidnenko, E., Péchoux, C., Fenaille, F., Penno, C., Mahony, J., van Sinderen, D., and Chapot-Chartier, M.-P. (2019) A dual-chain assembly pathway generates the high structural diversity of cell-wall polysaccharides in Lactococcus lactis, J. Biol. Chem., 294, 17612-17625, https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.009957.

26. Chapot-Chartier, M. P., Vinogradov, E., Sadovskaya, I., Andre, G., Mistou, M. Y., Trieu-Cuot, P., Furlan, S., Bidnenko, E., Courtin, P., Péchoux, Ch., Hols, P., Dufrêne, Y. F., and Kulakauskas, S. (2010) Cell surface of Lactococcus lactis is covered by a protective polysaccharide pellicle, J. Biol. Chem., 285, 10464-10471, https://doi.org/10.1074/jbc.M109.082958.

27. Sadovskaya, I., Vinogradov, E., Courtin, P., Armalyte, J., Meyrand, M., Giaouris, E., Palussière, S., Furlan, S., Péchoux, Ch., Ainsworth, S., Mahony, J., van Sinderen, D., Kulakauskas, S., Guérardel, Y., and Chapot-Chartier, M. P. (2017) Another brick in the wall: a rhamnan polysaccharide trapped inside peptidoglycan of Lactococcus lactis, mBio, 8, e01303-17, https://doi.org/10.1128/mbio.01303-17.

28. Shen, Y., Boulos, S., Sumrall, E., Gerber, B., Julian-Rodero, A., Eugster, M. R., Fieseler, L., Nyström, L., Ebert, M.-O., and Loessner, M. J. (2017) Structural and functional diversity in Listeria cell wall teichoic acids, J. Biol. Chem., 292, 17832-17844, https://doi.org/10.1074/jbc.M117.813964.

29. Michon, F., Brisson, J. R., Dell, A., Kasper, D. L., and Jennings, H. J. (1988) Multiantennary group-specific polysaccharide of group B Streptococcus, Biochem., 27, 5341-5351, https://doi.org/10.1021/bi00414a059.

30. Nikolaev, A. V., Botvinko, I. V., and Ross, A. J. (2007) Natural phosphoglycans containing glycosyl phosphate units: structural diversity and chemical synthesis, Carbohydr. Res., 342, 297-344, https://doi.org/10.1016/j.carres.2006.10.006.

31. Nakano, K., and Ooshima, T. (2009) Serotype classification of Streptococcus mutans and its detection outside the oral cavity, Future Microbiol., 4, 891-902, https://doi.org/10.2217/fmb.09.64.

32. McDonnell, B., Hanemaaijer, L., Bottacini, F., Kelleher, P., Lavelle, K., Sadovskaya, I., Vinogradov. E., van Themaat, E. V. L., Kouwen, T., Mahony, J., and van Sinderen, D. (2020) wall-associated polysaccharide is required for bacteriophage adsorption to the Streptococcus thermophilus cell surface, Mol. Microbiol., 114, 31-45, https://doi.org/10.1111/mmi.14494.

33. Henke, M. T., Kenny, D. J., Cassilly, C. D., Vlamakis, H., Xavier, R. J., and Clardy, J. (2019) Ruminococcus gnavus, a member of the human gut microbiome associated with Crohn’s disease, produces an inflammatory polysaccharide, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 116, 12672-12677, https://doi.org/10.1073/pnas.1904099116.

34. Habu, Y., Nagaoka, M., Yokokura, T., and Azuma, I. (1987) Structural studies of cell wall polysaccharides from Bifidobacterium breve YIT 4010 and related Bifidobacterium species, J. Biochem., 102, 1423-1432, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122188.

35. Тульская Е. М., Шашков А. С., Стрешинская Г. М., Сенченкова С. Н., Потехина Н. В., Козлова Ю. И., Евтушенко Л. И. (2011) Тейхуроновые и тейхулозоновые кислоты актиномицетов, Биохимия, 76, 904-913.

36. Takeuchi, M., Yokota, A., and Misaki, A. (1990) Comparative structures of the cell-wall polysaccharides of four species of the genus Microbacterium, J. Gener. Appl. Microbiol., 36, 255-271, https://doi.org/10.2323/jgam.36.255.

37. Shashkov, A. S., Potekhina, N. V., Tul’skaya, E. M., Dmitrenok, A. S., Senchenkova, S. N., Torgov, V. I., Dorofeeva, L. V., and Evtushenko, L. I. (2024) New lactate- and pyruvate-containing polysaccharide and rhamnomannan with xylose residues from the cell wall of Rathayibacter oskolensis VKM Ac-2121T, Carbohydr. Res., 540, 109145, https://doi.org/10.1016/j.carres.2024.109145.

38. Шашков А. С., Потехина Н. В., Тульская E. M., Дмитренок A. С., Сенченкова С. Н., Дорофеева Л. В., Евтушенко Л. И. (2024) Новые рамнозосодержащие гликополимеры клеточной стенки Rathayibacter festucae ВКМ Ac-1390T, Биохимия, 89, 2081-2091, https://doi.org/10.31857/S0320972524120051.

39. Кокоулин М. C., Потехина Н. В., Тульская E. M., Оспенников Ю. В., Евтушенко Л. И. (2025) R– и S-пируватсодержащий полисахаридклеточной стенки Rathayibacter sp. ВКМ Ac-2927, Биохимия, 90, 550-558, https://doi.org/10.31857/S0320972525040049.

40. Sorum, U., Robertsen, B., and Kenne, L. (1998) Structural studies of the major polysaccharide in the cell wall of Renibacterium salmoninarum, Carbohydr. Res., 306, 305-314, https://doi.org/10.1016/s0008-6215(97)10071-4.

41. Steiner, K., Pohlentz, G., Dreisewerd, K., Berkenkamp, S., Messner, P., Peter-Katalinić, J., and Schäffer, Ch. (2006) New insights into the glycosylation of the surface layer protein SgsE from Geobacillus stearothermophilus NRS 2004/3a, J. Bacteriol., 188, 7914-7921, https://doi.org/10.1128/JB.00802-06.

42. Takeuchi, K., Ono, H., Yoshida, M., Ishii, T., Katoh, E., Taguchi, F., Miki, R., Murata, K., Kaku, H., and Ichinose, Y. (2007) Flagellin glycans from two pathovars of Pseudomonas syringae contain rhamnose in D and L configurations in different ratios and modified 4-amino-4,6-dideoxyglucose, J. Bacteriol., 189, 6945-6956, https://doi.org/10.1128/JB.00500-07.

43. Stephenson, A. E., Wu, H., Novak, J., Tomana, M., Mintz, K., and Fives-Taylor, P. (2002) The Fap1 fimbrial adhesin is a glycoprotein: antibodies specific for the glycan moiety block the adhesion of Streptococcus parasanguis in an in vitro tooth model, Mol. Microbiol., 43, 147-157, https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2002.02725.x.

44. Lassak, J., Keilhauer, E. C., Fürst, M., Wuichet, K., Gödeke, J., Starosta, A. L., Chen, J.-M., Søgaard-Andersen, L., Rohr, J., Wilson, D. N., Häussler, S., Mann, M., and Jung, K. (2015) Arginine-rhamnosylation as new strategy to activate translation elongation factor P, Nat. Chem. Biol., 11, 266-270, https://doi.org/10.1038/nchembio.1751.

45. El-Housseiny, G. S., Aboshanab, K. M., Aboulwafa, M. M., and Hassouna, N. A. (2020) Structural and physicochemical characterization of rhamnolipids produced by Pseudomonas aeruginosa P6, AMB Express, 10, 201, https://doi.org/10.1186/s13568-020-01141-0.

46. Knirel, Y. A., and Valvano, M. A. (2011) Bacterial Lipopolysaccharides: Structure, Chemical Synthesis, Biogenesis and Interaction with Host Cells, Springer. 440 pp.

47. Pine, L., and Boone, C. J. (1967) Comparative cell wall analyses of morphological forms within the genus Actinomyces, J. Bacteriol., 94, 875-883.

48. Takeuchi, M., and Yokota, A. (1989) Cell-wall polysaccharides in coryneform bacteria, J. Gen. Appl. Microbiol., 35, 233-252, https://doi.org/10.2323/jgam.35.233.

49. Suzuki, K. I., and Hamada, M. (2015) Microbacterium. Bergey’s Manual of Systematics of Archaea and Bacteria, 1-52, https://doi.org/10.1002/9781118960608.gbm00104.

50. Lavelle, K., Sinderen, D. V., and Mahony, J. (2021) Cell wall polysaccharides of Gram positive ovococcoid bacteria and their role as bacteriophage receptors, CSBJ, 19, 4018-4031, https://doi.org/10.1016/j.csbj.2021.07.011.

51. Li, S., Chen, F., Li, Y., Wang, L., Li, H., Gu, G., and Li, E. (2022) Rhamnose-containing compounds: biosynthesis and applications, Molecules, 27, 5315, https://doi.org/10.3390/molecules27165315.

52. Kosma, P., Neuninger, C., Christian, R., Schulz, G., and Messner, P. (1995) Glycan structure of the S-layer glycoprotein of Bacillus sp. L420-91, Glycoconj. J., 12, 99-107, https://doi.org/10.1007/BF00731875.

53. Schäffer, C., Müller, N., Christian, R., Graninger, M., Wugeditsch, T., Scheberl, A., and Messner, P. (1999) Complete glycan structure of the S-layer glycoprotein of Aneurinibacillus thermoaerophilus GS4-97, Glycobiol., 9, 407-414, https://doi.org/10.1093/glycob/9.4.407.

54. Michael, V., Frank, O., Bartling, P., Scheuner, C., Goker, M., Brinkmann, H., and Petersen, J. (2016) Biofilm plasmids with a rhamnose operon are widely distributed determinants of the ‘swim-or-stick’ lifestyle in roseobacters, ISME J., 10, 2498-2513, https://doi.org/10.1038/ismej.2016.30.

55. Xu, Y., Singh, K. V., Qin, X., Murray, B. E., and Weinstock, G. M. (2000) Analysis of a gene cluster of Enterococcus faecalis involved in polysaccharide biosynthesis, Infect. Immun., 68, 815–823, https://doi.org/10.1128/IAI.68.2.815-823.2000.

56. Schäffer C., Wugeditsch T., Kählig H., Scheberl A., Zayni S., Messner P. (2002) The surface layer (S-layer) glycoprotein of Geobacillus stearothermophilus NRS 2004/3a. Analysis of its glycosylation, J. Biol. Chem., 277, 6230-6239, https://doi.org/10.1074/jbc.M108873200.

57. Mahony, J., Frantzen, C., Vinogradov, E., Sadovskaya, I., Theodorou, I., Kelleher, P., Chapot-Chartier, M.-P., Cambillau, Ch., Holo, H., and van Sinderen, D. (2020) The CWPS Rubik’s cube: linking diversity of cell wall polysaccharide structures with the encoded biosynthetic machinery of selected Lactococcus lactis strains, Mol. Microbiol., 114, 582–596, https://doi.org/10.1111/mmi.14561.

58. Edgar, R. J., van Hensbergen, V. P., Ruda, A., Turner, A. G., Deng, P., Le Breton, Y., El-Sayed, N. M., Belew, A. T., McIver, K. S., McEwan, A. G., Morris, Andrew, J., Lambeau, G., Walker, M. J., Rush, J. S., Korotkov, K. V., Widmalm, G., van Sorge, N. M., and Korotkova, N. (2019) Discovery of glycerol phosphate modification on streptococcal rhamnose polysaccharides, Nat. Chem. Biol., 15, 463-471, https://doi.org/10.1038/s41589-019-0251-4.

59. Zamakhaeva, S., Chaton, C. T., Rush, J. S., Castro S. A., Kenner, C. W., Yarawsky, A. E., Herr, A. B., van Sorge, N. M., Dorfmueller,. H. C., Frolenkov, G. I., Korotkov, K. V., and Korotkova N. (2021) Modification of cell wall polysaccharide guides cell division in Streptococcus mutans, Nat. Chem. Biol., 17, 878-887, https://doi.org/10.1038/s41589-021-00803-9.

60. Neiwert, O., Holst, O., and Duda, K. A. (2014) Structural investigation of rhamnose-rich polysaccharides from Streptococcus dysgalactiae bovine mastitis isolate, Carbohydr. Res., 389, 192-195, https://doi.org/10.1016/j.carres.2013.12.018.

61. Pritchard, D. G., Rener, B. P., Krishna, N. R., and Huang, D. H. (1991) Structure of the type-specific polysaccharide antigen of Streptococcus rattus, Carbohydr. Res., 210, 247-254, https://doi.org/10.1016/0008-6215(91)80126-8.

62. Czabańska, A., Holst, O., and Duda, K. A. (2013) Chemical structures of the secondary cell wall polymers (SCWPs) isolated from bovine mastitis Streptococcus uberis, Carbohydr. Res., 377, 58-62, https://doi.org/10.1016/j.carres.2013.05.015.

63. Linzer, R., Reddy, M. S., and Levine, M. J. (1985) Structural studies of the rhamnose-glucose polysaccharide antigen from Streptococcus sobrinus B13 and 6715-T2, Infect. Immun., 50, 583-585, https://doi.org/10.1128/iai.50.2.583-585.1985.

64. Pritchard, D. G., and Furne, R. L. (1985) Structure of the group-specific polysaccharide of group E Streptococcus, Carbohydr. Res., 144, 289-296, https://doi.org/10.1016/s0008-6215(00)90676-1.

65. Lavelle, K., Sadovskaya, I., Vinogradov, E., Kelleher, P., Lugli, G. A., Ventura, M., van Sinderen, D., and Mahony, J. (2022) Bipartite rgp locus diversity in Streptococcus thermophilus corresponds to backbone and side chain differences of its rhamnose-containing cell wall polysaccharide, Appl. Environ. Microbiol., 88, e0150422, https://doi.org/10.1128/aem.01504-22.

66. Shashkov, A. S., Potekhina, N. V., Dmitrenok, A. S., Tul’skaya, E. M., Senchenkova, Dorofeeva, L. V., Zaychikov, V. A., and Evtushenko, L. I. (2021) D-Rhamnan and teichuronic acid from the cell wall of Rathayibacter caricis VKM Ac-1799T, Carbohydr. Res., 499, 108233, https://doi.org/10.1016/j.carres.2021.

67. Шашков А. С., Тульская Е. М., Потехина Н. В., Дмитренок А. С., Сенченкова С. Н., Зайчиков В. А., Дорофеева Л. В., Евтушенко Л. И. (2021) D-Рамнан и пирувилированная тейхуроновая кислота клеточной стенки Rathayibacter sp. ВКМ Ac-2759, Биохимия, 89, 595-606, https://doi.org/10.31857/S0320972521040114.

68. Turner, C. E., Bubba, L, Efstratiou, A. (2019) Pathogenicity factors in Group C and G Streptococci, Microbiol. Spectr., 7, https://doi.org/10.1128/microbiolspec.GPP3-0020-2018.

69. Kaci, G., Goudercourt, D., Dennin, V., Pot, B., Doré, J., Ehrlich, S. D., Renault, P., Blottière, H. M, Daniel, C., and Delorme, Ch. (2014) Anti-inflammatory properties of Streptococcus salivarius, a commensal bacterium of the oral cavity and digestive tract, Appl. Environ. Microbiol., 80, 928-934, https://doi.org/10.1128/AEM.03133-13.

70. Banla, L. I., Salzman, N. H., and Kristich, C. J. (2019) Colonization of the mammalian intestinal tract by enterococci, Curr. Opin. Microbiol., 47, 26-31, https://doi.org/10.1016/j.mib.2018.10.005.

71. Philippe, J., Vernet, T., and Zapun, A. (2014) The elongation of ovococci, Microb. Drug Resist., 20, 215-221, https://doi.org/10.1089/mdr.2014.0032.

72. Lancefield, R. C. (1928) The antigenic complex of Streptococcus haemolyticus: I. Demonstration of a type-specific substance in extracts of Streptococcus haemolyticus, J. Exp. Med., 47, 91-103.

73. Teng, F., Singh, K. V., Bourgogne, A., Zeng, J., and Murray, B. E. (2009) Further characterization of the epa gene cluster and Epa polysaccharides of Enterococcus faecalis, Infect. Immun., 77, 3759-3767, https://doi.org/10.1128/IAI.00149-09.

74. Qin, X., Galloway-Peña, J. R., Sillanpaa, J., Roh, J. H., Nallapareddy, S. R., Chowdhury, S., Bourgogne, A., Choudhury, T., Muzny, D. M., Buhay, C. J., Ding, Y., Dugan-Rocha, S., Liu, W., Kovar, Ch., Sodergren, E., Highlander, S., Worley, K. C., Gibbs, R. A., Weinstock, G. M., and Murray, B. E. (2012) Complete genome sequence of Enterococcus faecium strain TX16 and comparative genomic analysis of Enterococcus faecium genomes, BMC Microbiol., 12, 135, https://doi.org/10.1186/1471-2180-12-135.

75. Borst, L. B., Suyemoto, M. M., Scholl, E. H., Fuller, F. J., and Barnes, H. J. (2015) Comparative genomic analysis identifies divergent genomic features of pathogenic Enterococcus cecorum including a type IC CRISPR-Cas system, a capsule locus, an epa-like locus, and putative host tissue binding proteins, PLoS One, 10, e0121294, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0121294.

76. Kojima, N., Araki, Y., and Ito, E. (1985) Structural studies on the acidic polysaccharide of Bacillus cereus AHU 1356 cell walls, Europ. J. Biochem., 148, 479-484, https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1985.tb08864.x.

77. Messner, P., Schäffer, C., and Kosma, P. (2013) Bacterial cell-envelope glycoconjugates, Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 69, 209-272, https://doi.org/10.1016/B978-0-12-408093-5.00006-X.

78. Verma, A., Schirm, M., Arora S. K., Thibault, P., Logan S. M., and Ramphal, R. (2006) Glycosylation of b-Type flagellin of Pseudomonas aeruginosa: structural and genetic basis, J. Bacteriol., 188, 4395-4403, https://doi.org/10.1128/JB.01642-05.

79. van der Beek, S. L., Zorzoli, A., Çanak, E., Chapman, R. N., Lucas K., Meyer, B. H., Evangelopoulos, D., de Carvalho, L. P. S., Boons, G.-J., Dorfmueller, H. C., and van Sorge N. M. (2019) Streptococcal dTDP-L-rhamnose biosynthesis enzymes: functional characterization and lead compound identification, Mol Microbiol., 111, 951-964, https://doi.org/10.1111/mmi.14197.

80. Bischer, A. P., Kovacs, C. J., Faustoferri, R. C., and Quivey, R. G. Jr. (2020) Disruption of l-rhamnose biosynthesis results in severe growth defects in Streptococcus mutans, J. Bacteriol., 202, e00728-19, https://doi.org/10.1128/JB.00728-19.

81. van der Beek, S. L., Le Breton, Y., Ferenbach, A. T., Chapman, R. N., van Aalten, D. M. F., Navratilova, I., Boons, G.-J., McIver, K. S., van Sorge, N. M., and Dorfmueller, H. C. (2015) GacA is essential for Group A Streptococcus and defines a new class of monomeric dTDP-4-dehydrorhamnose reductases (RmlD), Mol. Microbiol., 98, 946-962, https://doi.org/10.1111/mmi.13169.

82. Caliot, E., Dramsi, S., Chapot-Chartier, M. P., Courtin, P., Kulakauskas, S., Péchoux, Ch., Trieu-Cuot, P., and Mistou, M.-Y. (2012) Role of the Group B antigen of Streptococcus agalactiae: a peptidoglycan-anchored polysaccharide involved in cell wall biogenesis, PLoS Pathog., 8, e1002756, https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002756.

83. Kovacs, C. J., Faustoferri, R. C., Bischer, A. P., and Quivey, Jr. R. G. (2019) Streptococcus mutans requires mature rhamnose-glucose polysaccharides for proper pathophysiology, morphogenesis and cellular division, Mol. Microbiol., 112, 944-959, https://doi.org/10.1111/mmi.14330.

84. Tsuda, H., Yamashita, Y., Shibata, Y., Nakano, Y., and Koga, T. (2002) Genes involved in bacitracin resistance in Streptococcus mutans, Antimicrob Agents Chemother., 46, 3756-3764, https://doi.org/10.1128/AAC.46.12.3756-3764.2002.

85. Van Sorge, N. M., Cole, J. N., Kuipers, K., Henningham, A., Aziz, R. K., Kasirer-Friede, A., Lin, L., Berends, E. T. M., Davies, M. R., Dougan, G., Zhang, F., S. Dahesh, S., Shaw, L., Gin, J., Cunningham, M., Merriman, J. A., Hutter, J., Lepenies, B., Rooijakkers, S. H. M., Malley, R., Walker, M. J., Shattil, S. J., Schlievert, P. M., Choudhury, B., and Nizet, V. (2014) The classical lancefield antigen of group a Streptococcus is a virulence determinant with implications for vaccine design, Cell Host Microbe, 15, 729-740, https://doi.org/10.1016/j.chom.2014.05.009.

86. Nomura, R., Nakano, K., and Ooshima, T. (2005) Molecular analysis of the genes involved in the biosynthesis of serotype specific polysaccharide in the novel serotype k strains of Streptococcus mutans, Oral. Microbiol. Immunol., 20, 303-309, https://doi.org/10.1111/j.1399-302X.2005.00231.x.

87. Smith, R. E., Salamaga, B., Szkuta, P., Hajdamowicz, N., Prajsnar, T. K., Bulmer, G. S., Fontaine, T., Kołodziejczyk, J., Herry, J.-M., Hounslow, A. M., Williamson, M. P., Serror, P., and Mesnage, S. (2019) Decoration of the enterococcal polysaccharide antigen EPA is essential for virulence, cell surface charge and interaction with effectors of the innate immune system, PLoS Pathog., 15, e1007730, https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007730.

88. Dale, J. L., Cagnazzo, J., Phan, C. Q., Barnes, A. M., and Dunny, G. M. (2015) Multiple roles for Enterococcus faecalis glycosyltransferases in biofilm-associated antibiotic resistance, cell envelope integrity, and conjugative transfer, Antimicrob. Agents Chemother., 59, 4094-4105, https://doi.org/10.1128/AAC.00344-15.

89. Hoff, J. S., and Kristich, C. J. (2016) Thymidylate limitation potentiates cephalosporin activity toward Enterococci via an exopolysaccharide-based mechanism, ACS Chem. Biol., 11, 1561-1568, https://doi.org/10.1021/acschembio.5b01041.

90. Singh, K. V., and Murray, B. E. (2019) Loss of a major enterococcal polysaccharide antigen (Epa) by Enterococcus faecalis is associated with increased resistance to ceftriaxone and carbapenems, Antimicrob. Agents Chemother., 63, e00481-19, https://doi.org/10.1128/AAC.00481-19.

91. Rigottier-Gois, L., Madec, C., Navickas, A., Matos, R. C., Akary-Lepage, E., Mistou, M.-Y., and Serror, P. (2015) The surface rhamnopolysaccharide Epa of Enterococcus faecalis is a key determinant of intestinal colonization, J. Infect. Dis., 211, 62-71, https://doi.org/10.1093/infdis/jiu402.