БИОХИМИЯ, 2021, том 86, вып. 9, с. 1251–1253

УДК 577.217.35

Информосомы, восток и запад

© 2021 T. Pedersonthoru.pederson@umassmed.edu

Department of Biochemistry and Molecular Pharmacology, University of Massachusetts Medical School, Worcester, MA 01605 USA

Поступила в редакцию 18.04.2021
После доработки 18.04.2021
Принята к публикации 22.04.2021

DOI: 10.31857/S0320972521090013

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: информационный РНП, материнская мРНК, регуляция трансляции.

Аннотация

Хотя Александр Спирин был наиболее известен своими исследованиями рибосом, его более ранние исследования синтеза РНК во время эмбриогенеза позвоночных также были новаторскими. В них он сформулировал идею о том, что информационная РНК существует в виде комплекса с белками. Он назвал эти частицы «информосомами» в основном из-за содержащихся в них видов РНК, намекая на то, что эта форма рибонуклеопротеина может обеспечивать контроль трансляции мРНК. Хотя представление о том, что мРНК образует комплекс с белками, выглядело тогда полностью правдоподобным и было подкреплено значительными данными, тем не менее в некоторых кругах оно было воспринято скептически. Настоящий краткий обзор посвящён этим ранним научным исследованиям Спирина, в нём я излагаю свои представления и предположения, почему результаты этой работы необоснованно долго не принимались.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии какого-либо конфликта интересов.

Соблюдение этических норм

Эта статья не содержит описания исследований с участием людей или животных.

Список литературы

1. Pederson, T. (2006) The sea urchin’s siren, Dev. Biol., 300, 9-14, doi: 10.1016/j.ydbio.2006.10.006.

2. Davidson, E. H. (1968) Gene Activity in Early Development, Academic Press, New York.

3. Ajtkhozhin, M. A., Belitsina, N. V., and Spirin, A. S. (1964) Nucleic acids in the early developmental stages of fish embryos (based on the loach Misgurnis fossilis), Biochemistry (Moscow), 29, 169-175.

4. Belitsina, N. V., Ajtkhozhin, M. A., Gavrilova, L. P., and Spirin, A. S. (1964) Messenger RNA of differentiating animals cells, Biochemistry (Moscow), 29, 363-374.

5. Henshaw, E. C., Revel, M., and Hiatt, H. H. (1965) A cytoplasmic particle bearing messenger ribonucleic acid in rat liver, J. Mol. Biol., 4, 241-256, doi: 10.1016/s0022-2836(65)80244-3.

6. McConkey, E. H., and Hopkins, J. W. (1965) Subribo-somal particles and the transport of messenger RNA in HeLa cells, J. Mol. Biol., 14, 257-270, doi: 10.1016/s0022-2836(65)80245-5.

7. Spirin, A. S., and Nemer, M. (1965) Messenger RNA in early sea-urchin embryos: cytoplasmic particles, Science (Washington), 150, 214-217, doi: 10.1126/science.150.3693.214.

8. Girard, M., and Baltimore, D. (1966) The effect of HeLa cell cytoplasm on the rate of sedimentation of RNA, Proc. Natl. Acad. Sc. USA, 56, 999-1002, doi: 10.1073/pnas.56.3.999.

9. Spirin, A. S. (1969) The second Hans Krebs lecture: informosomes, Eur. J. Biochem., 10, 20-35, doi: 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00651.x.

10. Perry, R. P., and Kelley, D. E. (1968) Messenger RNA–protein complexes and newly synthesized ribosomal subunits: analysis of free particles and components of polyribosomes, J. Mol. Biol., 35, 37-59, doi: 10.1016/S0022-2836(68)80035-X.

11. Burny, A., Huez, G., Marbaix, G., and Chantrenne, H. (1969) On a messenger ribonucleoprotein complex from rabbit reticulocytes, Biochim. Biophys. Acta, 190, 228-231, doi: 10.1016/0005-2787(69)90176-2.

12. Cartouzou, G., Poirée, J. C., and Lissitzky, S. (1969) Rapidly-labelled ribonucleic acid-protein complexes of the thyroid tissue, Eur. J. Biochem., 8, 357-359, doi: 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00536.x.

13. Lebleu, B., Marbaix, G., Huez, G., Temmerman, J., Burny, A., and Chantrenne, H. (1971) Characterization of the messenger ribonucleoprotein released from reticulocyte polyribosomes by EDTA treatment, Eur. J. Biochem., 19, 264-269, doi: 10.1111/j.1432-1033.1971.tb01313.x.

14. Morel, C., Kayibanda, B., and Scherrer, K. (1971) Proteins associated with globin messenger RNA in avian erythroblasts: isolation and comparison with the proteins bound to nuclear messenger-like RNA, FEBS Lett., 18, 84-88, doi: 10.1016/0014-5793(71)80413-1.

15. Blobel, G. (1972) Protein tightly bound to globin mRNA, Biochem. Biophys. Res. Commun., 47, 88-95, doi: 10.1016/s0006-291x(72)80014-7.

16. Kumar, A., and Lindberg, U. (1972) Characterization of messenger ribonucleoprotein and messenger RNA from KB cells, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 69, 681-685, doi: 10.1073/pnas.69.3.681.

17. Kwan, S.-W., and Brawerman, G. (1972) A particle associated with the polyadenylate segment in mammalian messenger RNA, Proc. Natl. Acad. Si. USA, 69, 3247-3250, doi: 10.1073/pnas.69.11.3247.

18. Blobel, G. (1973) A protein of molecular weight 78,000 bound to the polyadenylate region of eukaryotic messenger RNAs, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 70, 924-928, doi: 10.1073/pnas.70.3.924.

19. Bryan, R. N., and Hayashi, M. (1973) Two proteins are bound to most species of polysomal mRNA, Nat. New Biol., 244, 271-274, doi: 10.1038/newbio244271a0.

20. Lindberg, U., and Sundquist, B. (1974) Isolation of messenger ribonucleoproteins from mammalian cells, J. Mol. Biol., 86, 451-468, doi: 10.1016/0022-2836(74)90030-8.

21. Auerbach, S., and Pederson, T. (1975) Phosphorylation of messenger RNA-bound proteins in HeLa cells, Biochem. Biophys. Res. Comm., 63, 149-156, doi: 10.1016/0304-4165(75)90351-7.

22. Auerbach, S., and Pederson, T. (1975) Metabolic stability of messenger ribonucleoprotein in HeLa cells, Biochim. Biophys. Acta, 395, 388-391, doi: 10.1016/0005-2787(75)90211-7.

23. Kumar, A., and Pederson, T. (1975) Comparison of proteins bound to heterogeneous nuclear RNA and messenger RNA in HeLa cells, J. Mol. Biol., 96, 353-365, doi: 10.1016/0022-2836(75)90165-5.

24. Wagenmakers, A. J. M., Reinders, R. J., and Van Venrooij, W. J. (1980) Cross-linking of mRNA to proteins by irradiation of intact cells with ultraviolet light, Eur. J. Biochem., 112, 323-330, doi: 10.1111/j.1432-1033.1980.tb04780.x.