Влияние динитрозильных комплексов железа на конформацию альбумина

1 Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, биологический факультет, 119234 Москва, Россия

2 Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии Минздрава России, 121552 Москва, Россия

3 Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования «Национальный исследовательский технологический университет “МИСиС”», 119049 Москва, Россия

Поступила в редакцию 08.02.2021
После доработки 12.03.2021
Принята к публикации 12.03.2021

DOI: 10.31857/S0320972521050092

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: альбумин, динитрозильный комплекс железа, ЭПР, оксид азота, пикосекундная флуоресцентная спектроскопия.

Аннотация

Связывание динитрозильного комплекса железа (ДНКЖ) с альбумином изучали с помощью методов флуоресценции с временным разрешением (пикосекундная флуоресценция, ПФ) и электронного парамагнитного резонанса. Установлено, что время жизни флуоресценции бычьего сывороточного альбумина (БСА) и сывороточного альбумина человека (ЧСА) уменьшается при связывании с ДНКЖ и зависит от концентрации ДНКЖ. Кинетика изменения амплитуды ПФ БСА обусловлена наличием в молекуле белка двух остатков триптофана. Вероятно, ДНКЖ образует в домене I альбумина устойчивые комплексы с остатком цистеина (Cys34). Показано, что время жизни флуоресценции Trp, входящего в БСА, уменьшалось при совместной инкубации с ДНКЖ и глутатионом. In vitro исследовали действие ДНКЖ на связывание спин-меченых жирных кислот с ЧСА плазмы крови человека. ДНКЖ в плазме крови не конкурирует за места связывания жирных кислот доменов II и III альбумина. Вероятно, взаимодействие между ДНКЖ и альбумином осуществляется без изменения конформации белка, а за счёт нитрозилирования остатка цистеина в домене I.

Текст статьи

Сноски

* Адресат для корреспонденции.

Финансирование

Работа выполнена при поддержке Российского научного фонда (грант № 19-79-30062, полученный Максимовым Г.В. и Юсиповичем А.И.), а также Междисциплинарной научно-образовательной школы Московского Университета «Молекулярные технологии живых систем и синтетическая биология».

Благодарности

Авторы выражают свою благодарность д-ру Маргарите Родионовой за её незаменимый вклад в подготовку данной статьи.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов в финансовой или иной сфере.

Соблюдение этических норм

Все процедуры, выполняемые в исследованиях с участием людей, соответствовали этическим стандартам институционального и/или национального исследовательского комитета, а также Хельсинкской декларации 1964 года и более поздним поправкам к ней, или сопоставимым этическим стандартам. Перед забором крови от всех пациентов или их законных представителей было получено письменное информированное согласие.

Список литературы

1. De Souza, T. C. F., Périssé, A. R. S., and Moura, M. (2015) Noise exposure and hypertension: investigation of a silent relationship, BMC Public Health, 15, 328.

2. Diao, D., Wright, J. M., Cundiff, D. K., and Gueyffier, F. (2012) Pharmacotherapy for mild hypertension, Cochrane Database Syst. Rev., 8, CD006742.

3. Lundberg, J. O., Weitzberg, E., and Gladwin, M. T. (2008) The nitrate-nitrite-nitric oxide pathway in physiology and therapeutics, Nat. Rev. Drug Discov., 7, 156.

4. Broniowska, K. A., Diers, A. R., and Hogg, N. (2013)S-nitrosoglutathione, Biochim. Biophys. Acta, 5, 3173-3181.

5. Liu, T., Zhang, M., Terry, M. H., Schroeder, H., Wilson, S., et al. (2018) Hemodynamic effects of glutathione-liganded binuclear dinitrosyl iron complex: evidence for nitroxyl generation and modulation by plasma albumin, Mol. Pharmacol., 5, 427-437.

6. Chazov, E. I., Rodnenkov, O. V., Zorin, A. V., Lakomkin, V. L., Gramovich, V. V., et al. (2012) Hypotensive effect of Oxacom® containing a dinitrosyl iron complex with glutathione: animal studies and clinical trials on healthy volunteers, Nitric Oxide, 26, 148-156.

7. Gow, A. J., Buerk, D. G., and Ischiropoulos, H. (1997) A novel reaction mechanism for the formation of S-nitro-sothiol in vivo, J. Biol. Chem., 5, 2841-2845.

8. Lakomkin, V. L., Vanin, A. F., Timoshin, A. A., Kapelko, V. I., and Chazov, E. I. (2007) Long-lasting hypotensive action of stable preparations of dinitrosyl-iron complexes with thiol-containing ligands in conscious normotensive and hypertensive rats, Nitric Oxide, 16, 413-418.

9. Liu, X., Miller, M. J., Joshi, M. S., Thomas, D. D., and Lancaster, J. R. Jr. (1998) Accelerated reaction of nitric oxide with O₂ within the hydrophobic interior of biological membranes, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 2175-2179.

10. Moller, M. N., Li, Q., Vitturi, D. A., Robinson, J. M., Lancaster, J. R., and Denicola, A. (2007) Membrane “lens” effect: focusing the formation of reactive nitrogen oxides from the NO/O₂ reaction, Chem. Res. Toxicol., 20, 709-714.

11. Burstein, A., Vedenkina, N. S., and Ivkova, M. N. (1973) Fluorescence and the location of tryptophan residues in protein molecules, Photochem. Photobiol., 18, 263-279.

12. Birkett, D. J., Myers, S. P., and Sudlow, G. (1977) Effects of fatty acids on two specific drug binding sites on human serum albumin, Mol. Pharmacol., 13, 987-992.

13. Zhang, Y. Y., Xu, A. M., Nomen, M., Walsh, M., Keaney, J. F. Jr., and Loscalzo, J. (1996) Nitrosation of tryptophan residue(s) in serum albumin and model dipeptides. Biochemical characterization and bioactivity, J. Biol. Chem., 271, 14271-14279.

14. Borodulin, R. R., Kubrina, L. N., Serezhenkov, V. A., Burbaev, D. S., Mikoyan, V. D., and Vanin, A. F. (2013) Redox conversions of dinitrosyl iron complexes with natural thiol-containing ligands, Nitric Oxide, 35, 35-41.

15. Kazmierczak, S. C., Gurachevsky, A., Matthes, G., and Muravsky, V. (2006) Electron spin resonance spectroscopy of serum albumin: a novel new test for cancer diagnosis and monitoring, Clin. Chem., 52, 2129-2134.

16. Alcala, J. R., Gratton, E., and Prendergast, F. G. (1987) Fluorescence lifetime distributions in proteins, Biophys. J., 51, 597-604.

17. Yukio, Y., and Jiro, T. (1972) Polarized absorption spectra of crystals of indole and its related compounds, Bull. Chem. Soc. Japan, 45, 1362-1366.

18. Amar, B. T. G., and Sang, J. C. (2014) Intrinsic tryptophan fluorescence in the detection and analysis of proteins: a focus on Förster resonance energy transfer techniques, Int. J. Mol. Sci., 15, 22518-22538.

19. Lakowicz, J. (2007) Principles of Fluorescence Spectroscopy, Springer, New York, 3rd Edn.

20. Zhdanova, N. G., Shirshin, E. A., Maksimov, E. G., Panchishin, I. M., Saletsky, A. M., and Fadeev, V. V., (2015) Tyrosine fluorescence probing of surfactant-induced conformational changes of albumin, Photochem. Photobiol. Sci., 14, 897-908.

21. Anand, U., Jash, C., and Mukherjee, S. (2010) Spectroscopic probing of the microenvironment in a protein-surfactant assembly, J. Phys. Chem. B, 114, 15839-15845.

22. Boese, M., Mordvintcev, P., Vanin, A. F., Busse, R., and Mülsch, A. (1995) S-Nitrosation of serum albumin by dinitrosyl–iron complex, J. Biol. Chem., 270, 29244-29249.

23. Vanin, A. F., Lozinsky, V. I., and Kapel’ko, V. I. (2005) Polymeric composition for designing a stabilized form of dinitrosyl–iron complex and the method of this complex form synthesis, Russ. Pat., No. 2,291,880.

24. Noble, D. R., Swift, H. R., and Williams, D. L. H. (1999) Nitric oxide release from S-nitrosoglutathione (GSNO), Chem. Commun., 22, 2317-2318.

25. Gelamo, E. L., and Tabak, M. (2000) Spectroscopic studies on the interaction of bovine (BSA) and human (HSA) serum albumins with ionic surfactants, Spectrochim. Acta Part A, 56, 2255-2271.