БИОХИМИЯ, 2021, том 86, вып. 4, с. 469–482

УДК 577.218

Особенности регуляции синтеза белков L11-оперона термофильных бактерий и L1-оперона архей

© 2021 А.О. Михайлина 1*, Е.Ю. Никонова 1, О.С. Костарева 1, В. Пиндл 2, М. Эрлахер 3, С.В. Тищенко 1

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт белка Российской академии наук, 142290 Пущино, Россия; электронная почта: alisamikhaylina15@gmail.com

Медицинский университет Инсбрука, Институт медицинской химии и биохимии, 6020 Инсбрук, Австрия

Медицинский университет Инсбрука, Институт геномики и РНКомики, 6020 Инсбрук, Австрия

Поступила в редакцию 15.10.2020
После доработки 24.01.2021
Принята к публикации 24.01.2021

DOI: 10.31857/S0320972521040023

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: регуляция экспрессии, L11-оперон, L1-оперон, р-белки, мРНК.

Аннотация

Рибосомный белок L1 – консервативный двухдоменный белок, участвующий в формировании L1-выступа большой рибосомной субчастицы. В условиях дефицита 23S рибосомной РНК белок ингибирует собственную трансляцию, связываясь со специфическим участком в последовательности мРНК своего оперона (L11-оперона бактерий и L1-оперона архей). В работе продемонстрирована консервативность регуляторных свойств рибосомного белка L1 и его домена I в термофильных бактериях родов Thermus и Thermotoga и в галофильной архее Haloarcula marismortui. Наряду с этим, выявлены особенности регуляции оперона в термофильных бактериях, предполагающие наличие двух регуляторных участков.

Сноски

* Адресат для корреспонденции.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Соблюдение этических норм

Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с участием людей или животных в качестве объектов.

Список литературы

1. Gourse, R. L., Thurlow, D. L., Gerbi, S. A., and Zimmermenn, R. A. (1981) Specific binding of a procaryotic ribosomal protein to an eukaryotic ribosomal RNA: implications for evolution and autoregulation, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 78, 2722-2726, doi: 10.1073/pnas.78.5.2722.

2. Hanner, M., Mayer, C., Köhrer, C., Golderer, G., Gröbner, P., and Piendl, W. (1994) Autogenous translational regulation of the ribosomal MvaL1 operon in the archaebacterium Methanococcus vannielii, J. Bacteriol., 176, 409-418, doi: 10.1128/jb.176.2.409-418.1994.

3. Baughman, G., and Nomura, M. (1984) Translational regulation of the L11 ribosomal protein operon of Escherichia coli: analysis of the mRNA target site using oligonucleotide-directed mutagenesis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 5389-5393, doi: 10.1073/pnas.81.17.5389.

4. Mayer, C., Kohrer, C., Grobner, P., and Piendl, W. (1998) MvaL1 autoregulates the synthesis of the three ribosomal proteins encoded on the MvaL1 operon of the archaeon Methanococcus vannielii by inhibiting its own translation before or at the formation of the first peptide bond, Mol. Microbiol., 27, 455-468, doi: 10.1046/j.1365-2958.1998.00693.x.

5. Fu, Y., Deiorio-Haggar, K., Anthony, J., and Meyer, M. M. (2013) Most RNAs regulating ribosomal protein biosynthesis in Escherichia coli are narrowly distributed to Gammaproteobacteria, Nucleic Acids Res., 41, 3491-3503, doi: 10.1093/nar/gkt055.

6. Mikailina, A. O., Kostareva, O. S., Nikonova, E. Yu., Garber, M. B., and Tischenko, S. V. (2018) Identification of binding sites for ribosomal protein L1 on mRNA of Thermus thermophilus and Thermotoga maritima, Mol. Biol. (Mosk.), 52, 98-105.

7. Kraft, A., Lutz, C., Lingenhel, A., Gröbner, P., and Piendl, W. (1999) Control of ribosomal protein L1 synthesis in mesophilic and thermophilic archaea, Genetics, 152, 1363-1372.

8. Tishchenko, S., Nikonova, E., Kljashtorny, V., Kostareva, O., Nevskaya, N., and Piendl, W. (2007) Domain I of ribosomal protein L1 is sufficient for specific RNA binding, Nucleic Acids Res., 35, 7389-7395, doi: 10.1093/nar/gkm898.

9. Korepanov, A. P., Kostareva, O. S., Bazhenova, M. V., Bubunenko, M. G., Garber, M. B., and Tishchenko, S. V. (2015) Studying the properties of domain I of the ribosomal protein L1: incorporation into ribosome and regulation of the L1 operon expression, Protein J., 34, 103-110, doi: 10.1007/s10930-015-9602-5.

10. Studier, F., Rosenberg, A., Dunn, J., and Dubendorff, J. (1990) Use of T7 RNA polymerase to direct expression of cloned genes, J. Methods Enzymol., 185, 60-89.

11. Novy, R., Drott, D., Yaeger, K., and Mierendorf, R. (2001) Overcoming the codon bias of E. coli for enhanced protein expression, inNovations, 12, 1-3.

12. Laemmli, U. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4, Nature, 227, 680-685.

13. Gabdulkhakov, A., Tishchenko, S., Mikhaylina, A., Garber, M., Nevskaya, N., and Nikonov, S. (2017) Crystal structure of the 23S rRNA fragment specific to r-protein L1 and designed model of the ribosomal L1 stalk from Haloarcula marismortui, Crystals, 7, 37, doi: 10.3390/cryst7020037.

14. Katsamba, P. S., Park, S., and Laird-Offringa, I. A. (2002) Kinetic studies of RNA–protein interactions using surface plasmon resonance, Methods, 26, 95-104, doi: 10.1016/S1046-2023(02)00012-9.

15. Kostareva, O., Tishchenko, S., Nikonova, E., Kljashtorny, V., Nevskaya, N., et al. (2011) Disruption of shape complementarity in the ribosomal protein L1–RNA contact region does not hinder specific recognition of the RNA target site, J. Mol. Recognit., 24, 524-532, doi: 10.1002/jmr.1063.

16. Tishchenko, S., Kostareva, O., Gabdulkhakov, A., Mikhaylina, A., Nikonova, E., et al. (2015) Protein–RNA affinity of ribosomal protein L1 mutants does not correlate with the number of intermolecular interactions, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 71, 376-386, doi: 10.1107/S1399004714026248.

17. Nevskaya, N., Tishchenko, S., Volchkov, S., Kljastorny, V., Nikonova, E., et al. (2006) New insights into the interaction of ribosomal protein L1 with RNA, J. Mol. Biol., 355, 747-759, doi: 10.1016/j.jmb.2005.10.084.

18. Mikhaylina, A., Kostareva, O., Sarskikh, A. V., Feodorov, R. V., Pindl, V., et al. (2014) Study of the regulatory properties of archaeal ribosomal protein L4, Biochemistry (Moscow), 79, 87-95.

19. Tishchenko, S., Kljashtorny, V., Kostareva, O., Nevskaya, N., Nikulin, A., et al. (2008) Domain II of Thermus thermophilus ribosomal protein L1 hinders recognition of its Mrna, J. Mol. Biol., 383, 301-305, doi: 10.1016/j.jmb.2008.08.058.

20. Mikhailina, A., Kostareva, O., Nikonova, E., and Tischenko, S. (2016) Analysis of the interaction of domain I of archaeal ribosomal protein L1 with specific RNA fragments, Aktual. Vopr. Biol. Khim., 1, 239-243.

21. Chen, F., Wang, J., Du, L., Zhang, X., Zhang, F., et al. (2019) Functional expression of olfactory receptors using cell-free expression system for biomimetic sensors towards odorant detection, Biosens. Bioelectron., 130, 382-388.

22. Sor, F., Bolotin-Fukuhara, M., and Nomura, M. (1987) Mutational alterations of translational coupling in the L11 ribosomal protein operon of Escherichia coli, J. Bacteriol., 169, 3495-507.

23. Latif, H., Lerman, J. A., Portnoy, V. A., Tarasova, Y., Nagarajan, H., et al. (2013) The genome organization of Thermotoga maritima reflects its lifestyle, PLoS Genet., 9, e1003485, doi: 10.1371/journal.pgen.1003485.