БИОХИМИЯ, 2020, том 85, вып. 4, с. 537–546
УДК 577.151
Субстратное разнообразие гомологов дегидрогеназы L-треоновой кислоты*,**
1 Guangdong Provincial Key Laboratory of Biotechnology for Plant Development, School of Life Sciences, South China Normal University, Guangzhou, Guangdong, 510631 China; E-mail: hhuang@m.scnu.edu.cn
2 Institute of Ecological Science, School of Life Sciences, South China Normal University, Guangzhou, Guangdong, 510631 China; E-mail: xszhang@scnu.edu.cn
Поступила в редакцию 26.11.2019
После доработки 07.01.2020
Принята к публикации 21.01.2020
DOI: 10.31857/S0320972520040065
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: (R)-пантоатдегидрогеназа, катаболизм L-идоновой кислоты, катаболизм D-глукарата, дегидрогеназа L-альтроновой кислоты, дегидрогеназа D-ксилоновой кислоты.
Аннотация
Несмотря на физиологическое значение альдоновых сахарных кислот для живых организмов, мало известно о метаболических путях этих соединений. В данной работе мы исследовали функциональное разнообразие гомологов дегидрогеназы L-треоновой кислоты (ThrDH, UniProt ID: Q0KBC7) – фермента, имеющего два NAD-связывающих домена (PF14833 и PF03446). Мы изучили десять гомологов ThrDH с различным геномным контекстом и охарактеризовали семь новых ферментативных активностей ((R)-пантоатдегидрогеназа, L-дегидрогеназа альтроновой кислоты, дегидрогеназа 6-дезокси-L-талоновой кислоты, дегидрогеназа L-идоновой кислоты, дегидрогеназа D-ксилоновой кислоты, дегидрогеназа D-глюконовой кислоты и редуктаза 2-гидрокси-3-оксопантоевой кислоты). Кроме того, нами также были идентифицированы два ассоциированных метаболических пути: было обнаружено, что дегидрогеназа L-идоновой кислоты участвует в деградации L-идоновой кислоты посредством ее окисления/декарбоксилирования у Agrobacterium radiobacter K84, в то время как 2-гидрокси-3-оксопантоатредуктаза участвует в катаболизме D-глукарата посредством дегидрирования/расщепления субстрата у Ralstonia metallidurans CH34.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow) http://protein.bio.msu.ru/biokhimiya, в рубрике «Papers in Press», BM19-334, 11.02.2020.
** Приложение к статье на английском языке опубликовано на сайте журнала «Biochemistry» (Moscow) и на сайте издательства Springer (https://link.springer.com/journal/10541), том 85, вып. 4, 2020.
*** Адресат для корреспонденции.
# Авторы внесли равный вклад в работу.
Финансирование
Работа выполнена при поддержке National Natural Science Foundation, China (grant No. 31970087) и South China Normal University (start-up grant).
Конфликт интересов
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
Соблюдение этических норм
Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с использованием людей и животных в качестве объектов изучения.
Список литературы
1. Ramachandran, S., Fontanille, P., Pandey, A., and Larroche, C. (2006) Gluconic acid: properties, applications and microbial production, Food Technol. Biotechnol., 44, 185-195.
2. Smirnoff, N. (2000) Ascorbic acid: metabolism and functions of a multi-facetted molecule, Curr. Opin. Plant Biol., 3, 229-235.
3. Vimr, E. R., Kalivoda, K. A., Deszo, E. L., and Steenbergen, S. M. (2004) Diversity of microbial sialic acid metabolism, Microbiol. Mol. Biol. R, 68, 132-153, doi: 10.1128/mmbr.68.1.132-153.2004.
4. Wishart, D. S., Knox, C., Guo, A., Eisner, R., Young, N., Gautam, B., Hau, D. D., Psychogios, N., Dong, E., Bouatra, S. et al. (2009) HMDB: a knowledgebase for the human metabolome, Nucleic Acids Res., 37, D603-D610, doi: 10.1093/nar/gkn810.
5. Holzer, H., and Holldorf, A. (1957) Isolation of D-glycerate dehydrogenase, some properties of the enzyme and its application to the enzymic-optic determination of hydroxypyruvate in presence of pyruvate, Biochem. Z., 329, 292-312.
6. Dreyer, J. L. (1987) The role of iron in the activation of mannonic and altronic acid hydratases, two Fe-requiring hydro-lyases, Eur. J. Biochem., 166, 623-630, doi: 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13559.x.
7. Dahms, A. S., and Donald, A. (1982) D-xylo-aldonate dehydratase, Methods Enzymol., 90, E302-E305, doi: 10.1016/s0076-6879(82)90145-8.
8. Shimizu, T., Takaya, N., and Nakamura, A. (2012) An L-glucose catabolic pathway in Paracoccus species 43P, J. Biol. Chem., 287, 40448-40456, doi: 10.1074/jbc.M112.403055.
9. Wichelecki, D. J., Balthazor, B. M., Chau, A. C., Vetting, M. W., Fedorov, A. A., Fedorov, E. V., Luk, T., Patskovsky, T. Y., Stead, M. B., Hillerich, B. S., Seidel, R. D., Almo, S. C., and Gerlt, J. A. (2014) Discovery of function in the enolase superfamily: D-mannonate and D-gluconate dehydratases in the D-mannonate dehydratase subgroup, Biochemistry, 53, 2722-2731, doi: 10.1021/bi500264p.
10. Zhang, X., Carter, M. S., Vetting, M. W., Francisco, B. S., Zhao, S., Al-Obaidi, N. F., Solbiatia, J. O., Thiavilled, J. J., Crecy-Lagard, V., Jacobson, M. P., Almo, S. C., and Gerlt, J. A. (2016) Assignment of function to a domain of unknown function: DUF1537 is a new kinase family in catabolic pathways for acid sugars, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 113, E4161-E4169, doi: 10.1073/pnas.1605546113.
11. Gerlt, J. A., Bouvier, J. T., Davidson, D. B., Imker, H. J., Sadkhin, B., Slater, D. R., and Whalen, K. L. (2015) Enzyme Function Initiative-Enzyme Similarity Tool (EFI-EST): a web tool for generating protein sequence similarity networks, Biochim. Biophys. Acta, 1854, 1019-1037, doi: 10.1016/j.bbapap.2015.04.015.
12. Luo, S., and Huang, H. (2018) Discovering a new catabolic pathway of D-ribonate in Mycobacterium smegmatis, Biochem. Biophys. Res. Commun., 505, 1107-1111, doi: 10.1016/j.bbrc.2018.10.033.
13. Aghaie, A., Lechaplais, C., Sirven, P., Tricot, S., Besnard-Gonnet, M., Muselet, D., Berardinis, V., Kreimeyer, A., Gyapay, G., Salanoubat, M., and Perret, A. (2008) New insights into the alternative D-glucarate degradation pathway, J. Biol. Chem., 283, 15638-15646, doi: 10.1074/jbc.M800487200.
14. Severi, E., Hood, D. W., and Thomas, G. H. (2007) Sialic acid utilization by bacterial pathogens, Microbiology, 153, 2817-2822, doi: 10.1099/mic.0.2007/009480-0.
15. Adachi, O., Hours, R. A., Shinagawa, E., Akakabe, Y., Ykushi, T., and Matsushita, K. (2011) Enzymatic synthesis of 4-pentulosonate (4-keto-D-pentonate) from D-aldopentose and D-pentonate by two different pathways using membrane enzymes of acetic acid bacteria, Biosci. Biotechnol. Biochem., 75, 2418-2420, doi: 10.1271/bbb.110575.
16. Arrigoni, O., and De Tulio, M. C. (2002) Ascorbic acid: much more than just an antioxidant, Biochim. Biophys. Acta, 1569, 1-9, doi: 10.1016/s0304-4165(01)00235-5.
17. Yew, W. S., Fedorov, A. A., Fedorov, E. V., Rakus, J. F., Pierce, R. W., Almo, S. C., and Gerlt, J. A. (2006) Evolution of enzymatic activities in the enolase superfamily: L-fuconate dehydratase from Xanthomonas campestris, Biochemistry, 45, 14582-14597, doi: 10.1021/bi061687o.
18. Tchigvintsev, A., Singer, A., Brown, G., Flick, R., Evdokimova, E., Tan, K., Gonzalez, C. F., Savchenko, A., and Yakunin, A. F. (2012) Biochemical and structural studies of uncharacterized protein PA0743 from Pseudomonas aeruginosa revealed NAD-dependent L-serine dehydrogenase, J. Biol. Chem., 287, 1874-1883, doi: 10.1074/jbc.M111.294561.
19. Srikalaivani, R., Singh, A., Vijayan, M., and Surolia, A. (2018) Structure, interactions and action of Mycobacterium tuberculosis 3-hydroxyisobutyric acid dehydrogenase, Biochem. J., 475, 2457-2471, doi: 10.1042/BCJ20180271.
20. Zheng, R., and Blanchard, J. S. (2000) Kinetic and mechanistic analysis of the E. coli panE-encoded ketopantoate reductase, Biochemistry, 39, 3708-3717, doi: 10.1021/bi992676g.
21. Webb, M. E., Smith, A. G., and Abell, C. (2004) Biosynthesis of pantothenate, Nat. Prod. Rep., 21, 695-721, doi: 10.1039/b316419p.
22. Grostern, A., Sales, C.M., Zhuang, W.Q., Erbilgin, O., and Alvarez-Cohen, L. (2012) Glyoxylate metabolism is a key feature of the metabolic degradation of 1,4-dioxane by Pseudonocardia dioxanivorans strain CB1190, Appl. Environ. Microbiol., 78, 3298-3308, doi: 10.1128/AEM.00067-12.