БИОХИМИЯ, 2019, том 84, вып. 11, с. 1553–1563

УДК 577.152.6

Новый взгляд на проблему обратимости синтеза и гидролиза АТР Fo·F1-АТРазой (гидролазой)

Обзор

© 2019 А.Д. Виноградов *

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет, 119234 Москва, Россия; электронная почта: adv@biochem.bio.msu.su

Поступила в редакцию 19.06.2019
После доработки 08.07.2019
Принята к публикации 08.07.2019

DOI: 10.1134/S0320972519110034

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Fo·F1-АТРаза, обратимость ферментативного катализа.

Аннотация

Fo·F1-АТРазы митохондрий, бактерий и хлоропластов трансформируют «протон-движущую силу» (разность электрохимических потенциалов ионов водорода по разные стороны сопрягающей мембраны) в свободную энергию фосфорильного потенциала АТР. Почти общепринято рассматривать Fo·F1-АТРазы как обратимые хемо-механо-электрические молекулярные машины, обеспечивающие в зависимости от физиологических условий существования организмов либо синтез, либо гидролиз АТР, принимая как аксиому принцип микрообратимости ферментативного катализа. В течение многих лет (1980–2000 гг.) автор придерживался точки зрения, согласно которой механизмы реакций синтеза и гидролиза АТР, катализируемых комплексом Fo·F1, различаются (Vinogradov, A.D. (2000) J. Exp. Biol., 203, 41–49). В этом обзоре собственных работ автор предлагает новую модель, рассматривая существование в сопрягающих мембранах двух неравновесных изоформ Fo·F1, однонаправленно катализирующих синтез и/или гидролиз АТР.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Автор является выпускником кафедры биохимии биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова.

Финансирование

Все цитированные работы были выполнены при систематической финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (проекты «Энзимология биоэнергетических систем» с момента основания фонда, включая текущий грант № 17-04-00706/17).

Благодарности

Автор благодарит своих коллег (все они являются выпускниками кафедры биохимии биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова), в разные годы участвовавших в наших общих работах по изучению Fo·F1-АТРазы. Я особенно признателен В.Г. Гривенниковой за помощь в редактировании и подготовке рукописи, без которых эта публикация была бы невозможна.

Конфликт интересов

Автор заявляет об отсутствии конфликта интересов.

Соблюдение этических норм

Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с участием людей и использованием животных в качестве объектов. Митохондрии сердец крупного рогатого скота получали из материала коммерческих мясокомбинатов.

Список литературы

1. Виноградов А.Д. (1984) Каталитические свойства АТР-синтетазы митохондрий, Биохимия, 49, 1220–1238.

2. Виноградов А.Д. (1999) Митохондриальная АТР-синтезирующая машина: пятнадцать лет спустя, Биохимия, 64, 1443–1456.

3. Vinogradov, A.D. (2000) Steady-state and pre-steady-state kinetics of the mitochondrial Fo·F1-ATPase: is ATP synthase a reversible molecular machine? J. Exp. Biol., 203, 41–49.

4. Акименко В.К., Минков И.Б., Бакеева Л.Е., Виноградов А.Д. (1972) Выделение и свойства растворимой АТФазы митохондрий сердца быка, Биохимия, 37, 348–358.

5. Акименко В.К., Минков И.Б., Виноградов А.Д. (1971) О действии разобщителей на растворимую АТФазу митохондрий, Биохимия, 36, 655–658.

6. Zharova, T.V., and Vinogradov, A.D. (2006) Requirement of medium ADP for the steady-state hydrolysis of ATP by the proton-translocating Paracoccus denitrificans Fo·F1-ATP synthase, Biochim. Biophys. Acta, 1757, 304–310, doi: 10.1016/j.bbabio.2006.03.001.

7. Сыроешкин А.В., Галкин М.А., Седлов А.В., Виноградов А.Д. (1999) Кинетический механизм реакции гидролиза АТР митохондриальной Fo·F1-ATPазой: участие ионов Mg2+ в гидролизе комплекса Mg.АТР, Биохимия, 64, 1337–1347.

8. Minkov, I.B., Fitin, A.F., Vasilyeva, E.A., and Vinogradov, A.D. (1979) Mg2+-induced ADP-dependent inhibition of the ATPase activity of beef heart mitochondrial coupling factor F1, Biochem. Biophys. Res. Commun., 89, 1300–1306, doi: 10.1016/0006-291x(79)92150-8.

9. Bulygin, V.V., and Vinogradov, A.D. (1991) Interaction of Mg2+ with Fo·F1 mitochondrial ATPase as related to its slow active/inactive transition, Biochem. J., 276, 149–156, doi: 10.1042/bj2760149.

10. Bulygin, V.V., Syroeshkin, A.V., and Vinogradov, A.D. (1993) Nucleotide/H+-dependent change in Mg2+ affinity at the ATPase inhibitory site of the mitochondrial F1-Fo ATP synthase, FEBS Lett., 328, 193–196, doi: 10.1016/0014-5793(93)80991-3.

11. Panchenko, M.V., and Vinogradov, A.D. (1985) Interaction between the mitochondrial ATP synthetase and ATPase inhibitor protein, FEBS Lett., 184, 226–230, doi: 10.1016/0014-5793(85)80611-6.

12. Панченко М.В., Виноградов А.Д. (1989) Кинетика взаимодействия АТФазы субмитохондриальных фрагментов и природного белка-ингибитора, Биохимия, 54, 569–579.

13. Васильева Е.А., Панченко М.В., Виноградов А.Д. (1989) Взаимодействие АТФазы субмитохондриальных фрагментов и природного белка-ингибитора в условиях генерации ΔμH+ на мембране, Биохимия, 54, 1490–1498.

14. Fitin, A.F., Vasilyeva, E.A., and Vinogradov, A.D. (1979) An inhibitory high affinity binding site for ADP in the oligomycin-sensitive ATPase of beef heart submitochondrial particles, Biochem. Biophys. Res. Commun., 86, 434–439, doi: 10.1016/0006-291x(79)90884-2.

15. Yalamova, M.V., Vasilyeva, E.A., and Vinogradov, A.D. (1982) Mutually dependent influence of ADP and Pi on the activity of mitochondrial adenosine triphosphatase, Biochem. Int., 4, 337–344.

16. Vasilyeva, E.A., Fitin, A.F., Minkov, I.B., and Vinogradov, A.D. (1980) Kinetics of interaction of adenosine diphosphate and adenosine triphosphate with ATPase of bovine heart submitochondrial particles, Biochem. J., 188, 807–815, doi: 10.1042/bj1880807.

17. Vasilyeva, E.A., Minkov, I.B., Fitin, A.F., and Vinogradov, A.D. (1982) Kinetic mechanism of mitochondrial adenosine triphosphatase. Inhibition by azide and activation by sulphite, Biochem. J., 202, 15–23, doi: 10.1042/bj2020015.

18. Vasilyeva, E.A., Minkov, I.B., Fitin, A.F., and Vinogradov, A.D. (1982) Kinetic mechanism of mitochondrial adenosine triphosphatase. ADP-specific inhibition as revealed by the steady-state kinetics, Biochem. J., 202, 9–14, doi: 10.1042/bj2020009.

19. Galkin, M.A., and Vinogradov, A.D. (1999) Energy-dependent transformation of the catalytic activities of the mitochondrial Fo·F1-ATP synthase, FEBS Lett., 448, 123–126, doi: 10.1016/s0014-5793(99)00347-6.

20. Булыгин В.В., Виноградов А.Д. (1989) Кинетические проявления взаимодействия трех нуклеотидсвязывающих центров митохондриальной АТФ-синтетазы, Биохимия, 54, 1359–1367.

21. Minkov, I.B., Vasilyeva, E.A., Fitin, A.F., and Vinogradov, A.D. (1980) Differential effects of ADP on ATPase and oxidative phosphorylation in submitochondrial particles, Biochem. Int., 1, 478–485.

22. Syroeshkin, A.V., Vasilyeva, E.A., and Vinogradov, A.D. (1995) ATP synthesis catalyzed by the mitochondrial F1-Fo ATP synthase is not a reversal of its ATPase activity, FEBS Lett., 366, 29–32, doi: 10.1016/0014-5793(95)00487-t.

23. Zharova, T.V., and Vinogradov, A.D. (2014) ATPase/synthase activity of Paracoccus denitrificans Fo·F1 as related to the respiratory control phenomenon, Biochim. Biophys. Acta, 1837, 1322–1329, doi: 10.1016/j.bbabio.2014.04.002.

24. Жарова Т.В., Виноградов А.Д. (2003) Протон-транслоцирующая ATP-синтетаза Paracoccus denitrificans: ATP-гидролазная активность, Биохимия, 68, 1370–1380.

25. Zharova, T.V., and Vinogradov, A.D. (2004) Energy-dependent transformation of Fo·F1-ATPase in Paracoccus denitrificans plasma membranes, J. Biol. Chem., 279, 12319–12324, doi: 10.1074/jbc.M311397200.

26. Кегярикова К.А., Жарова Т.В., Виноградов А.Д. (2010) Протон-транслоцирующая АТРаза Paracoccus denitrificans: кинетика окислительного фосфорилирования, Биохимия, 75, 1424–1434.

27. Zharova, T.V., and Vinogradov, A.D. (2006) Energy-linked binding of Pi is required for continuous steady-state proton-translocating ATP hydrolysis catalyzed by Fo·F1 ATP synthase, Biochemistry, 45, 14552–14558, doi: 10.1021/bi061520v.

28. Zharova, T.V., and Vinogradov, A.D. (2017) Functional heterogeneity of Fo·F1H+-ATPase/synthase in coupled Paracoccus denitrificans plasma membranes, Biochim. Biophys. Acta, 1858, 939–944, doi: 10.1016/j.bbabio.2017.08.006.