БИОХИМИЯ, 2019, том 84, вып. 10, с. 1401–1409

УДК 577.217.5

Третий фактор инициации трансляции в митохондриях: структура, функции, взаимодействия и роль в здоровье и болезнях человека

Мини-обзор

© 2019 И.В. Чичерин 1,2*, M.В. Балева 1, С.A. Левицкий 1, Э.Б. Дашинимаев 3,4, И.А. Крашенинников 1

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет, 119234 Москва, Россия; электронная почта: i.v.chicherin@gmail.com

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Институт функциональной геномики, 119234 Москва, Россия

Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова РАН, 119334 Москва, Россия

Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова, 117977 Москва, Россия

Поступила в редакцию 29.03.2019
После доработки 25.04.2019
Принята к публикации 23.06.2019

DOI: 10.1134/S0320972519100038

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: IF3mt, митохондрии, трансляция, рибосомы, болезнь Паркинсона.

Аннотация

Митохондрии — важнейшие органеллы эукариотической клетки, обеспечивающие дыхание посредством работы электрон-транспортной цепи. Экспрессия генов в митохондриях происходит по образцу бактериальных систем, однако между ними существует множество эволюционных различий. Одним из них является организация процесса инициации трансляции. Данный обзор посвящен третьему фактору инициации трансляции в митохондриях — белку, играющему ключевую роль в экспрессии генома органелл. Обсуждается его роль в здоровье и болезнях человека.

Сноски

* Адресат для корреспонденции.

Финансирование

Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ (грант 18-74-00016). Работа Дашинимаева Э.Б. была финансово поддержана гос. заданием ИБР РАН (0108-2019-004).

Конфликт интересов

Авторы заявляют, что исследование проводили при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могли бы привести к потенциальному конфликту интересов.

Соблюдение этических норм

Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с использованием людей и животных в качестве объектов.

Список литературы

1. Calvo, S.E., and Mootha, V.K. (2010) The mitochondrial proteome and human disease, Annu. Rev. Genomics Hum. Genet., 11, 25–44, doi: 10.1146/annurev-genom-082509-141720.

2. Anderson, S., Bankier, A.T., Barrell, B.G., de Bruijn, M.H., Coulson, A.R., Drouin, J., Eperon, I.C., Nierlich, D.P., Roe, B.A., Sanger, F., Schreier, P.H., Smith, A.J., Staden, R., and Young, I.G. (1981) Sequence and organization of the human mitochondrial genome, Nature, 290, 457–465, doi: 10.1038/290457a0.

3. Christian, B.E., and Spremulli, L.L. (2012) Mechanism of protein biosynthesis in mammalian mitochondria, Biochim. Biophys. Acta, 1819, 1035–1054, doi: 10.1016/j.bbagrm.2011.11.009.

4. Amunts, A., Brown, A., Toots, J., Scheres, S.H., and Ramakrishnan, V. (2015) The structure of the human mitochondrial ribosome, Science, 348, 95–98, doi: 10.1126/science.aaa1193.

5. Montoya, J., Ojala, D., and Attardi, G. (1981) Distinctive features of the 5′-terminal sequences of the human mitochondrial mRNAs, Nature, 290, 465–470, doi: 10.1038/290465a0.

6. Salinas-Giege, T., Giege, R., and Giege, P. (2015) tRNA biology in mitochondria, Int. J. Mol. Sci., 16, 4518–4559, doi: 10.3390/ijms16034518.

7. Kuzmenko, A., Atkinson, G.C., Levitskii, S., Zenkin, N., Tenson, T., Hauryliuk, V., and Kamenski, P. (2014) Mitochondrial translation initiation machinery: conservation and diversification, Biochimie, 100, 132–140, doi: 10.1016/j.biochi.2013.07.024.

8. Biou, V., Shu, F., and Ramakrishnan, V. (1995) X-ray crystallography shows that translational initiation factor IF3 consists of two compact alpha/beta domains linked by an alpha-helix, EMBO J., 14, 4056–4064.

9. Petrelli, D., LaTeana, A., Garofalo, C., Spurio, R., Pon, C.L., and Gualerzi, C.O. (2001) Translation initiation factor IF3: two domains, five functions, one mechanism? EMBO J., 20, 4560–4569, doi: 10.1093/emboj/20.16.4560.

10. Ayyub, S.A., Dobriyal, D., and Varshney, U. (2017) Contributions of the N- and C-terminal domains of initiation factor 3 to its functions in the fidelity of initiation and antiassociation of the ribosomal subunits, J. Bacteriol., 199, 1–12, doi: 10.1128/JB.00051-17.

11. Koc, E.C., and Spremulli, L.L. (2002) Identification of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 and examination of its role in initiation complex formation with natural mRNAs, J. Biol. Chem., 277, 35541–35549, doi: 10.1074/jbc.M202498200.

12. Haque, M.E., and Spremulli, L.L. (2008) Roles of the N- and C-terminal domains of mammalian mitochondrial initiation factor 3 in protein biosynthesis, J. Mol. Biol., 384, 929–940, doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.077.

13. Brown, A., Amunts, A., Bai, X.C., Sugimoto, Y., Edwards, P.C., Murshudov, G., Scheres, S.H., and Ramakrishnan, V. (2014) Structure of the large ribosomal subunit from human mitochondria, Science, 346, 718–722, doi: 10.1126/science.1258026.

14. Bhargava, K., and Spremulli, L.L. (2005) Role of the N- and C-terminal extensions on the activity of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3, Nucl. Acids Res., 33, 7011–7018, doi: 10.1093/nar/gki1007.

15. Haque, M.E., Grasso, D., and Spremulli, L.L. (2008) The interaction of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 with ribosomes: evolution of terminal extensions in IF3mt, Nucl. Acids Res., 36, 589–597, doi: 10.1093/nar/gkm1072.

16. Yu, N.J., and Spremulli, L.L. (1998) Regulation of the activity of chloroplast translational initiation factor 3 by NH2- and COOH-terminal extensions, J. Biol. Chem., 273, 3871–3877, doi: 10.1074/jbc.273.7.3871.

17. Derbikova, K., Kuzmenko, A., Levitskii, S., Klimontova, M., Chicherin, I., Baleva, M.V., Krasheninnikov, I.A., and Kamenski, P. (2018) Biological and evolutionary significance of terminal extensions of mitochondrial translation initiation factor 3, Int. J. Mol. Sci., 19, 1–15, doi: 10.3390/ijms19123861.

18. Christian, B.E., and Spremulli, L.L. (2009) Evidence for an active role of IF3mt in the initiation of translation in mammalian mitochondria, Biochemistry, 48, 3269–3278, doi: 10.1021/bi8023493.

19. Hussain, T., Llacer, J.L., Wimberly, B.T., Kieft, J.S., and Ramakrishnan, V. (2016) Large-scale movements of IF3 and tRNA during bacterial translation initiation, Cell, 167, 133–144, doi: 10.1016/j.cell.2016.08.074.

20. Haque, M.E., Koc, H., Cimen, H., Koc, E.C., and Spremulli, L.L. (2011) Contacts between mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 and ribosomal proteins in the small subunit, Biochim. Biophys. Acta, 1814, 1779–1784, doi: 10.1016/j.bbapap.2011.09.013.

21. Koripella, R.K., Sharma, M.R., Haque, M.E., Risteff, P., Spremulli, L.L., and Agrawal, R.K. (2019) Structure of human mitochondrial translation initiation factor 3 bound to the small ribosomal subunit, Science, 12, 76–86, doi: 10.1016/j.isci.2018.12.030.

22. Lopez-Alonso, J.P., Fabbretti, A., Kaminishi, T., Iturrioz, I., Brandi, L., Gil-Carton, D., Gualerzi, C.O., Fucini, P., and Connell, S.R. (2017) Structure of a 30S pre-initiation complex stalled by GE81112 reveals structural parallels in bacterial and eukaryotic protein synthesis initiation pathways, Nucl. Acids Res., 45, 2179–2187, doi: 10.1093/nar/gkw1251.

23. Lee, D.E., Brown, J.L., Rosa, M.E., Brown, L.A., Perry, R.A., Washington, T.A., and Greene, N.P. (2016) Translational machinery of mitochondrial mRNA is promoted by physical activity in Western diet-induced obese mice, Acta Physiol. (Oxf.), 218, 167–177, doi: 10.1111/apha.12687.

24. Yokokawa, T., Kido, K., Suga, T., Isaka, T., Hayashi, T., and Fujita, S. (2018) Exercise-induced mitochondrial biogenesis coincides with the expression of mitochondrial translation factors in murine skeletal muscle, Physiol. Rep., 6, 1–13, doi: 10.14814/phy2.13893.

25. Gaweda-Walerych, K., and Zekanowski, C. (2013) The impact of mitochondrial DNA and nuclear genes related to mitochondrial functioning on the risk of Parkinson’s disease, Curr. Genomics, 14, 543–559, doi: 10.2174/1389202914666131210211033.

26. Abahuni, N., Gispert, S., Bauer, P., Riess, O., Kruger, R., Becker, T., and Auburger, G. (2007) Mitochondrial translation initiation factor 3 gene polymorphism associated with Parkinson’s disease, Neurosci. Lett., 414, 126–129, doi: 10.1016/j.neulet.2006.12.053.

27. Behrouz, B., Vilarino-Guell, C., Heckman, M.G., Soto-Ortolaza, A.I., Aasly, J.O., Sando, S., Lynch, T., Craig, D., Uitti, R.J., Wszolek, Z.K., Ross, O.A., and Farrer, M.J. (2010) Mitochondrial translation initiation factor 3 polymorphism and Parkinson’s disease, Neurosci. Lett., 486, 228–230, doi: 10.1016/j.neulet.2010.09.059.

28. Anvret, A., Ran, C., Westerlund, M., Thelander, A. C., Sydow, O., Lind, C., Hakansson, A., Nissbrandt, H., Galter, D., and Belin, A. C. (2010) Possible involvement of a mitochondrial translation initiation factor 3 variant causing decreased mRNA levels in Parkinson’s disease, Parkinsons Dis., 2010, 1–5, doi: 10.4061/2010/491751.

29. Kuzmenko, A., Derbikova, K., Salvatori, R., Tankov, S., Atkinson, G.C., Tenson, T., Ott, M., Kamenski, P., and Hauryliuk, V. (2016) Aim-less translation: loss of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial translation initiation factor mIF3/Aim23 leads to unbalanced protein synthesis, Sci. Rep., 6, 1–9, doi: 10.1038/srep18749.