Третий фактор инициации трансляции в митохондриях: структура, функции, взаимодействия и роль в здоровье и болезнях человека

Мини-обзор

1 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет, 119234 Москва, Россия; электронная почта: i.v.chicherin@gmail.com

2 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Институт функциональной геномики, 119234 Москва, Россия

3 Институт биологии развития им. Н.К. Кольцова РАН, 119334 Москва, Россия

4 Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова, 117977 Москва, Россия

Поступила в редакцию 29.03.2019
После доработки 25.04.2019
Принята к публикации 23.06.2019

DOI: 10.1134/S0320972519100038

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: IF3mt, митохондрии, трансляция, рибосомы, болезнь Паркинсона.

Аннотация

Митохондрии — важнейшие органеллы эукариотической клетки, обеспечивающие дыхание посредством работы электрон-транспортной цепи. Экспрессия генов в митохондриях происходит по образцу бактериальных систем, однако между ними существует множество эволюционных различий. Одним из них является организация процесса инициации трансляции. Данный обзор посвящен третьему фактору инициации трансляции в митохондриях — белку, играющему ключевую роль в экспрессии генома органелл. Обсуждается его роль в здоровье и болезнях человека.

Текст статьи

Сноски

* Адресат для корреспонденции.

Финансирование

Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ (грант 18-74-00016). Работа Дашинимаева Э.Б. была финансово поддержана гос. заданием ИБР РАН (0108-2019-004).

Конфликт интересов

Авторы заявляют, что исследование проводили при отсутствии каких-либо коммерческих или финансовых отношений, которые могли бы привести к потенциальному конфликту интересов.

Соблюдение этических норм

Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с использованием людей и животных в качестве объектов.

Список литературы

1. Calvo, S.E., and Mootha, V.K. (2010) The mitochondrial proteome and human disease, Annu. Rev. Genomics Hum. Genet., 11, 25–44, doi: 10.1146/annurev-genom-082509-141720.

2. Anderson, S., Bankier, A.T., Barrell, B.G., de Bruijn, M.H., Coulson, A.R., Drouin, J., Eperon, I.C., Nierlich, D.P., Roe, B.A., Sanger, F., Schreier, P.H., Smith, A.J., Staden, R., and Young, I.G. (1981) Sequence and organization of the human mitochondrial genome, Nature, 290, 457–465, doi: 10.1038/290457a0.

3. Christian, B.E., and Spremulli, L.L. (2012) Mechanism of protein biosynthesis in mammalian mitochondria, Biochim. Biophys. Acta, 1819, 1035–1054, doi: 10.1016/j.bbagrm.2011.11.009.

4. Amunts, A., Brown, A., Toots, J., Scheres, S.H., and Ramakrishnan, V. (2015) The structure of the human mitochondrial ribosome, Science, 348, 95–98, doi: 10.1126/science.aaa1193.

5. Montoya, J., Ojala, D., and Attardi, G. (1981) Distinctive features of the 5′-terminal sequences of the human mitochondrial mRNAs, Nature, 290, 465–470, doi: 10.1038/290465a0.

6. Salinas-Giege, T., Giege, R., and Giege, P. (2015) tRNA biology in mitochondria, Int. J. Mol. Sci., 16, 4518–4559, doi: 10.3390/ijms16034518.

7. Kuzmenko, A., Atkinson, G.C., Levitskii, S., Zenkin, N., Tenson, T., Hauryliuk, V., and Kamenski, P. (2014) Mitochondrial translation initiation machinery: conservation and diversification, Biochimie, 100, 132–140, doi: 10.1016/j.biochi.2013.07.024.

8. Biou, V., Shu, F., and Ramakrishnan, V. (1995) X-ray crystallography shows that translational initiation factor IF3 consists of two compact alpha/beta domains linked by an alpha-helix, EMBO J., 14, 4056–4064.

9. Petrelli, D., LaTeana, A., Garofalo, C., Spurio, R., Pon, C.L., and Gualerzi, C.O. (2001) Translation initiation factor IF3: two domains, five functions, one mechanism? EMBO J., 20, 4560–4569, doi: 10.1093/emboj/20.16.4560.

10. Ayyub, S.A., Dobriyal, D., and Varshney, U. (2017) Contributions of the N- and C-terminal domains of initiation factor 3 to its functions in the fidelity of initiation and antiassociation of the ribosomal subunits, J. Bacteriol., 199, 1–12, doi: 10.1128/JB.00051-17.

11. Koc, E.C., and Spremulli, L.L. (2002) Identification of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 and examination of its role in initiation complex formation with natural mRNAs, J. Biol. Chem., 277, 35541–35549, doi: 10.1074/jbc.M202498200.

12. Haque, M.E., and Spremulli, L.L. (2008) Roles of the N- and C-terminal domains of mammalian mitochondrial initiation factor 3 in protein biosynthesis, J. Mol. Biol., 384, 929–940, doi: 10.1016/j.jmb.2008.09.077.

13. Brown, A., Amunts, A., Bai, X.C., Sugimoto, Y., Edwards, P.C., Murshudov, G., Scheres, S.H., and Ramakrishnan, V. (2014) Structure of the large ribosomal subunit from human mitochondria, Science, 346, 718–722, doi: 10.1126/science.1258026.

14. Bhargava, K., and Spremulli, L.L. (2005) Role of the N- and C-terminal extensions on the activity of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3, Nucl. Acids Res., 33, 7011–7018, doi: 10.1093/nar/gki1007.

15. Haque, M.E., Grasso, D., and Spremulli, L.L. (2008) The interaction of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 with ribosomes: evolution of terminal extensions in IF3mt, Nucl. Acids Res., 36, 589–597, doi: 10.1093/nar/gkm1072.

16. Yu, N.J., and Spremulli, L.L. (1998) Regulation of the activity of chloroplast translational initiation factor 3 by NH2- and COOH-terminal extensions, J. Biol. Chem., 273, 3871–3877, doi: 10.1074/jbc.273.7.3871.

17. Derbikova, K., Kuzmenko, A., Levitskii, S., Klimontova, M., Chicherin, I., Baleva, M.V., Krasheninnikov, I.A., and Kamenski, P. (2018) Biological and evolutionary significance of terminal extensions of mitochondrial translation initiation factor 3, Int. J. Mol. Sci., 19, 1–15, doi: 10.3390/ijms19123861.

18. Christian, B.E., and Spremulli, L.L. (2009) Evidence for an active role of IF3mt in the initiation of translation in mammalian mitochondria, Biochemistry, 48, 3269–3278, doi: 10.1021/bi8023493.

19. Hussain, T., Llacer, J.L., Wimberly, B.T., Kieft, J.S., and Ramakrishnan, V. (2016) Large-scale movements of IF3 and tRNA during bacterial translation initiation, Cell, 167, 133–144, doi: 10.1016/j.cell.2016.08.074.

20. Haque, M.E., Koc, H., Cimen, H., Koc, E.C., and Spremulli, L.L. (2011) Contacts between mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 and ribosomal proteins in the small subunit, Biochim. Biophys. Acta, 1814, 1779–1784, doi: 10.1016/j.bbapap.2011.09.013.

21. Koripella, R.K., Sharma, M.R., Haque, M.E., Risteff, P., Spremulli, L.L., and Agrawal, R.K. (2019) Structure of human mitochondrial translation initiation factor 3 bound to the small ribosomal subunit, Science, 12, 76–86, doi: 10.1016/j.isci.2018.12.030.

22. Lopez-Alonso, J.P., Fabbretti, A., Kaminishi, T., Iturrioz, I., Brandi, L., Gil-Carton, D., Gualerzi, C.O., Fucini, P., and Connell, S.R. (2017) Structure of a 30S pre-initiation complex stalled by GE81112 reveals structural parallels in bacterial and eukaryotic protein synthesis initiation pathways, Nucl. Acids Res., 45, 2179–2187, doi: 10.1093/nar/gkw1251.

23. Lee, D.E., Brown, J.L., Rosa, M.E., Brown, L.A., Perry, R.A., Washington, T.A., and Greene, N.P. (2016) Translational machinery of mitochondrial mRNA is promoted by physical activity in Western diet-induced obese mice, Acta Physiol. (Oxf.), 218, 167–177, doi: 10.1111/apha.12687.

24. Yokokawa, T., Kido, K., Suga, T., Isaka, T., Hayashi, T., and Fujita, S. (2018) Exercise-induced mitochondrial biogenesis coincides with the expression of mitochondrial translation factors in murine skeletal muscle, Physiol. Rep., 6, 1–13, doi: 10.14814/phy2.13893.

25. Gaweda-Walerych, K., and Zekanowski, C. (2013) The impact of mitochondrial DNA and nuclear genes related to mitochondrial functioning on the risk of Parkinson’s disease, Curr. Genomics, 14, 543–559, doi: 10.2174/1389202914666131210211033.

26. Abahuni, N., Gispert, S., Bauer, P., Riess, O., Kruger, R., Becker, T., and Auburger, G. (2007) Mitochondrial translation initiation factor 3 gene polymorphism associated with Parkinson’s disease, Neurosci. Lett., 414, 126–129, doi: 10.1016/j.neulet.2006.12.053.

27. Behrouz, B., Vilarino-Guell, C., Heckman, M.G., Soto-Ortolaza, A.I., Aasly, J.O., Sando, S., Lynch, T., Craig, D., Uitti, R.J., Wszolek, Z.K., Ross, O.A., and Farrer, M.J. (2010) Mitochondrial translation initiation factor 3 polymorphism and Parkinson’s disease, Neurosci. Lett., 486, 228–230, doi: 10.1016/j.neulet.2010.09.059.

28. Anvret, A., Ran, C., Westerlund, M., Thelander, A. C., Sydow, O., Lind, C., Hakansson, A., Nissbrandt, H., Galter, D., and Belin, A. C. (2010) Possible involvement of a mitochondrial translation initiation factor 3 variant causing decreased mRNA levels in Parkinson’s disease, Parkinsons Dis., 2010, 1–5, doi: 10.4061/2010/491751.

29. Kuzmenko, A., Derbikova, K., Salvatori, R., Tankov, S., Atkinson, G.C., Tenson, T., Ott, M., Kamenski, P., and Hauryliuk, V. (2016) Aim-less translation: loss of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial translation initiation factor mIF3/Aim23 leads to unbalanced protein synthesis, Sci. Rep., 6, 1–9, doi: 10.1038/srep18749.