БИОХИМИЯ, 2019, том 84, вып. 5, с. 739–744

УДК 541.14

Свойства реакционных центров Rhodobacter sphaeroides с аминокислотными замещениями Ile на Tyr в позициях L177 и М206

© 2019 Т.Ю. Фуфина 1*, Г.К. Селиханов 2, И.И. Проскуряков 1, В.А. Шувалов 1, Л.Г. Васильева 1

1 Институт фундаментальных проблем биологии РАН, ФИЦ ПНЦБИ РАН, 142290 Пущино Московской обл., Россия; электронная почта: tat-fufina@yandex.ru

2 Институт белка РАН, 142290 Пущино Московской обл., Россия

Поступила в редакцию 17.12.2018
После доработки 28.01.2019
Принята к публикации 07.02.2019

DOI: 10.1134/S0320972519050117

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Rhodobacter sphaeroides, фотосинтетический реакционный центр, пигмент-белковые взаимодействия, пурпурные бактерии, направленный мутагенез.

Аннотация

Исследование пигмент-белковых взаимодействий в реакционных центрах фотосинтеза важно для понимания детальных механизмов фотохимического процесса. В статье описаны спектральные и фотохимические характеристики, пигментный состав и стабильность реакционных центров (РЦ) Rhodobacter sphaeroides с аминокислотными замещениями I(L177)Y и I(M206)Y. Полученные результаты сравнены с описанными ранее свойствами РЦ I(L177)H, I(L177)D и I(M206)H. Показано, что мутации I(L177)Y и I(М206)Y вызывают сходные смещения полосы QYP в спектрах поглощения мутантных РЦ и, очевидно, не влияют на распределение спиновой плотности внутри фотоокисленного димера Р+. Обнаружены различия в положениях максимумов и величинах амплитуд полосы QYB в РЦ I(L177)Y и I(М206)Y. Полученные результаты указывают на возможное образование новых пигмент-белковых взаимодействий вблизи мономерных бактериохлорофиллов А и В цепей, которые представляют интерес для дальнейшего исследования.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции.

Финансирование

Работа выполнена в рамках госзадания № АААА-А17-117030110140-5 (измерение спектральных свойств изолированных реакционных центров), а также при частичной финансовой поддержке Российского фонда фундаментальных исследований (проекты № 17-00-0207 (К) — направленный мутагенез реакционных центров; № 17-44-500828 — выращивание рекомбинантных штаммов и выделение реакционных центров).

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Соблюдение этических норм

Настоящая статья не содержит описания каких-либо исследований с использованием людей и животных в качестве объектов.

Список литературы

1. Allen, J.P., Feher, G., Yeates, T.O., Komiya, H., and Rees, D.C. (1987) Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: the cofactors, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 5730–5734, doi: 10.1073/pnas.84.16.5730.

2. Болгарина Т.И., Хатыпов Р.А., Васильева Л.Г., Шкуропатов А.Я., Шувалов В.А. (2004) Замещение изолейцина М206 на гистидин в реакционных центрахRhodobacter sphaeroides приводит к изменению структуры молекулы бактериохлорофилла специальной пары, Доклады Академии наук, 394, 265–268.

3. Khatypov, R.A., Vasilieva, L.G., Fufina, T.Y., Bolgarina, T.I., and Shuvalov, V.A. (2005) Substitution of isoleucine L177 by histidine affects the pigment composition and properties of the reaction center of the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides, Biochemistry (Moscow), 70, 1256–1261.

4. Vasilieva, L.G., Fufina, T.Y., Gabdulkhakov, A.G., Leonova, M.M., Khatypov, R.A., and Shuvalov, V.A. (2012) The site-directed mutation I(L177)H in Rba. sphaeroides reaction center affects coordination of PA and BB bacteriochlorophylls, Biochim. Biophys. Acta, 1817, 1407–1417, doi: 10.1016/j.bbabio.2012.02.008.

5. Vasilieva, L.G., Fufina, T.Y., Shuvalov, V.A., and Gabdulkhakov, A.G. (2015) Different effects of identical symmetry-related mutations near the bacteriochlorophyll dimer in the photosynthetic reaction center of Rhodobacter sphaeroides, Biochemistry (Moscow), 80, 647–653.

6. Parson, W.W., Chu, Z.T., and Warshel, A. (1990) Electrostatic control of charge separation in bacterial photosynthesis, Biochim. Biophys. Acta, 1017, 251–272, doi: 10.1016/0005-2728(90)90192-7.

7 Alden, R.G., Parson, W.W., Chu, Z.T., and Warshel, A. (1996) Orientation of the OH dipole of tyrosine (M)210 and its effect on electrostatic energies in photosynthetic bacterial reaction centers, J. Phys. Chem., 100, 16761–16770, doi: 10.1021/jp961271s.

8. Yakovlev, A.G., Vasilieva, L.G., Shkuropatov, A.Ya., Bolgarina, T.I., Shkuropatova, V.A., and Shuvalov, V.A. (2003) Mechanism of charge separation and stabilization of separated charges in reaction centers of Chloroflexus aurantiacus and of YM210W(L) mutants of Rhodobacter sphaeroides excited by 20 fs pulses at 90 K, J. Phys. Chem. A, 107, 8330–8338, doi: 10.1021/jp0300647.

9. Fufina, T.Y., Vasilieva, L.G., Khatypov, R.A., Shkuropatov, A.Y., and Shuvalov, V.A. (2007) Substitution of isoleucine L177 by histidine in Rhodobacter sphaeroides reaction center results in the covalent binding of PA bacteriochlorophyll to the L subunit, FEBS Lett., 581, 5769–5773, doi: 10.1016/j.febslet.2007.11.032.

10. Van der Rest, M., and Gingras, G. (1974) The pigment complement of the photosynthetic reaction center isolated from Rhodospirillum rubrum, J. Biol. Chem., 249, 6446–6453.

11. Lendzian, F., Huber, M., Isaacson, R.A., Endeward, B., Plato, M., Bonigk, B., Mobius, K., Lubitz, W., and Feher, G. (1993) The electronic structure of the primary donor cation radical in Rhodobacter sphaeroides R-26: ENDOR and TRIPLE resonance studies in single crystals of reaction centers, Biochim. Biophys. Acta, 1183, 139–160, doi: 10.1016/0005-2728(93)90013-6.

12. DeLano, W.L. (2002) The PyMOL Molecular Graphics System, DeLano Scientific, San Carlos, http://pymol.sourceforge.net/.

13. Williams, J.C., Alden, R.G., Murchison, H.A., Peloquin, J.M., Woodbury, N.W., and Allen, J.P. (1992) Effects of mutations near the bacteriochlorophylls in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides, Biochemistry, 31, 11029–11037, doi: 10.1021/bi00160a012.

14. Spiedel, D., Roszak, A.W., McKendrick, K., McAuley, K.E., Fyfe, P.K., Nabedryk, E., Breton, J., Robert, B., Cogdell, R.J., Isaacs, N.W., and Jones, M.R. (2002) Tuning of the optical and electrochemical properties of the primary donor bacteriochlorophylls in the reaction centre from Rhodobacter sphaeroides: spectroscopy and structure, Biochim Biophys Acta, 1554, 75–93, doi: 10.1016/S0005-2728(02)00215-3.

15. Леонова М.М., Фуфина Т.Ю., Шувалов В.А., Васильева Л.Г. (2014) Исследование пигмент-белковых взаимодействий в фотосинтетическом реакционном центре пурпурных бактерий. Глава в кн. Современные проблемы фотосинтеза, том. 1 (под ред. Аллахвердиева С.И., Рубина А.Б., Шувалова В.А.), Москва–Ижевск, Ижевский Институт компьютерных исследований, с. 157–196.

16. Frolov, D., Marsh, M., Crouch, L.I., Fyfe, P.K., Robert, B., van Grondelle, R., Hadfield, A., and Jones, M.R. (2010) Structural and spectroscopic consequences of hexacoordination of a bacteriochlorophyll cofactor in the Rhodobacter sphaeroides reaction center, Biochemistry, 49, 1882–1892, doi: 10.1021/bi901922t.

17. Fufina, T.Yu., Vasilieva, L.G., Khatypov, R.A., and Shuvalov, V.A. (2011) Properties of Rhodobacter sphaeroides photosynthetic reaction center with double amino acid substitution I(L177)H+H(M182)L, Biochemistry (Moscow), 76, 450–454.

18. Нолтинг Б. Новейшие методы исследования биосистем, Москва, Техносфера, 2005, 256 с.