БИОХИМИЯ, 2019, том 84, вып. 2, с. 223–228
УДК 577.112
Кристаллическая структура домена PX белка SNX27*
1 Hefei National Laboratory for Physical Sciences at the Microscale & School of Life Sciences, University of Science and Technology of China, Hefei 230027, China; E-mail: ly1992@mail.ustc.edu.cn
2 Hefei National Laboratory for Physical Sciences at the Microscale & School of Life Sciences, University of Science and Technology of China, Hefei 230027, China; E-mail: jsod@mail.ustc.edu.cn
3 Hefei National Laboratory for Physical Sciences at the Microscale & School of Life Sciences, University of Science and Technology of China, Hefei 230027, China, lifudong@ustc.edu.cn
4 Hefei National Laboratory for Physical Sciences at the Microscale & School of Life Sciences, University of Science and Technology of China, Hefei 230027, China; E-mail: zlzhu63@ustc.edu.cn
Поступила в редакцию 05.07.2018
После доработки 29.09.2018
Принята к публикации 29.09.2018
DOI: 10.1134/S0320972519020052
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: SNX27, связывание липидов, домен PX, структура кристалла.
Аннотация
Белок SNX27 является компонентом тетрамерного комплекса, необходимого для рециклинга рецепторов, расположенных в мембранах. SNX27 содержит N-концевой домен PX, связывающий инозитол 1,3-дифосфат и важный для локализации белка SNX27. В представленном исследовании методом рентгенологической кристаллографии была определена кристаллическая структура домена PX белка SNX27 человека. При анализе структуры РХ было установлено, что ион сульфата локализован в положительно заряженном липид-связывающем кармане этого домена, осуществляющем узнавание фосфолипидов. Кроме того, мы смоделировали структуру комплекса SNX27-PX-инозитол 1,3-дифосфат с целью лучшего понимания механизма узнавания доменом PX инозитол 1,3-дифосфата.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow) http://protein.bio.msu.ru/biokhimiya, в рубрике «Papers in Press», BM18-189, 19.11.2018.
** Адресат для корреспонденции.
Финансирование
Эта работа была поддержана Национальным фондом Китая по естественным наукам (грант № 31500601).
Благодарности
Мы глубоко признательны Национальному центру Китая по исследованию белка в Шанхае за поддержку работы.
Конфликт интересов
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
Список литературы
1. Goldstein, J.L., Anderson, R.G., and Brown, M.S. (1979) Coated pits, coated vesicles, and receptor-mediated endocytosis, Nature, 279, 679–685.
2. Rejman, J., Oberle, V., Zuhorn, I.S., and Hoekstra, D. (2004) Size-dependent internalization of particles via the pathways of clathrin- and caveolae-mediated endocytosis, Biochem. J., 377, 159–169.
3. Bonifacino, J.S., and Traub, L.M. (2003) Signals for sorting of transmembrane proteins to endosomes and lysosomes, Annu. Rev. Biochem., 72, 395–447.
4. Teasdale, R.D., Loci, D., Houghton, F., Karlsson, L., and Gleeson, P.A. (2001) A large family of endosome-localized proteins related to sorting nexin 1, Biochem. J., 358, 7–16.
5. Seet, L.F., and Hong, W. (2006) The Phox (PX) domain proteins and membrane traffic, Biochim. Biophys. Acta, 1761, 878–896.
6. Worby, C.A., and Dixon, J.E. (2002) Sorting out the cellular functions of sorting nexins, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 3, 919–931.
7. Sato, T.K., Overduin, M., and Emr, S.D. (2001) Location, location, location: membrane targeting directed by PX domains, Science, 294, 1881–1885.
8. Temkin, P., Lauffer, B., Jager, S., Cimermancic, P., Krogan, N.J., and von Zastrow, M. (2011) SNX27 mediates retromer tubule entry and endosome-to-plasma membrane trafficking of signalling receptors, Nat. Cell Biol., 13, 715–721.
9. Steinberg, F., Gallon, M., Winfield, M., Thomas, E.C., Bell, A.J., Heesom, K.J., Tavare, J.M., and Cullen, P.J. (2013) A global analysis of SNX27-retromer assembly and cargo specificity reveals a function in glucose and metal ion transport, Nat. Cell Biol., 15, 461–471.
10. Lauffer, B.E., Melero, C., Temkin, P., Lei, C., Hong, W., Kortemme, T., and von Zastrow, M. (2010) SNX27 mediates PDZ-directed sorting from endosomes to the plasma membrane, J. Cell Biol., 190, 565–574.
11. Gallon, M., Clairfeuille, T., Steinberg, F., Mas, C., Ghai, R., Sessions, R.B., Teasdale, R.D., Collins, B.M., and Cullen, P.J. (2014) A unique PDZ domain and arrestin-like fold interaction reveals mechanistic details of endocytic recycling by SNX27-retromer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, E3604–E3613.
12. Damseh, N., Danson, C.M., Al-Ashhab, M., Abu-Libdeh, B., Gallon, M., Sharma, K., Yaacov, B., Coulthard, E., Caldwell, M.A., Edvardson, S., Cullen, P.J., and Elpeleg, O. (2015) A defect in the retromer accessory protein, SNX27, manifests by infantile myoclonic epilepsy and neurodegeneration, Neurogenetics, 16, 215–221.
13. Small, S.A., and Petsko, G.A. (2015) Retromer in Alzheimer disease, Parkinson disease and other neurological disorders, Nat. Rev. Neurosci., 16, 126–132.
14. Cullen, P.J., and Korswagen, H.C. (2011) Sorting nexins provide diversity for retromer-dependent trafficking events, Nat. Cell Biol., 14, 29–37.
15. Cai, L., Loo, L.S., Atlashkin, V., Hanson, B.J., and Hong, W. (2011) Deficiency of sorting nexin 27 (SNX27) leads to growth retardation and elevated levels of N-methyl-D-aspartate receptor 2C (NR2C), Mol. Cell. Biol., 31, 1734–1747.
16. Ellson, C.D., Gobert-Gosse, S., Anderson, K.E., Davidson, K., Erdjument-Bromage, H., Tempst, P., Thuring, J.W., Cooper, M.A., Lim, Z.Y., Holmes, A.B., Gaffney, P.R., Coadwell, J., Chilvers, E.R., Hawkins, P.T., and Stephens, L.R. (2001) PtdIns(3)P regulates the neutrophil oxidase complex by binding to the PX domain of p40(phox), Nat. cell biol., 3, 679–682.
17. Kutateladze, T., and Overduin, M. (2001) Structural mechanism of endosome docking by the FYVE domain, Science, 291, 1793–1796.
18. Kutateladze, T.G., Ogburn, K.D., Watson, W.T., de Beer, T., Emr, S.D., Burd, C.G., and Overduin, M. (1999) Phosphatidylinositol 3-phosphate recognition by the FYVE domain, Mol. Cell, 3, 805–811.
19. Otwinowski, Z., and Minor, W. (1997). Processing of X-ray diffraction data collected in oscillation mode, Methods Enzymol., 276, 307–326.
20. McCoy, AJ., Grosse-Kunstleve, R.W., Adams, P.D., Winn, M.D., Storoni, L.C., and Read, R.J. (2007). Phaser crystallographic software, J. Appl. Crystallogr., 40, 658–674.
21. Emsley, P., and Cowtan, K. (2004). Coot: model-building tools for molecular graphics, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 60, 2126–2132.
22. Adams, P.D., Grosse-Kunstleve, R.W., Hung, L.W., Ioerger, T.R., McCoy, A.J., Moriarty, N.W., Read, R.J., Sacchettini, J.C., Sauter, N.K., and Terwilliger, T.C. (2002). PHENIX: building new software for automated crystallographic structure determination, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr., 58, 1948–1954.
23. Dallakyan, S. and Olson, A. J. (2015) Small-molecule library screening by docking with PyRx, Methods Mol. Biol., 1263, 243–250.
24. Bravo, J., Karathanassis, D., Pacold, C.M., Pacold, M.E., Ellson, C.D., Anderson, K.E., Butler, P.J., Lavenir, I., Perisic, O., Hawkins, P.T., Stephens, L., and Williams, R.L. (2001) The crystal structure of the PX domain from p40(phox) bound to phosphatidylinositol 3-phosphate, Mol. Cell, 8, 829–839.
25. Ghai, R., Mobli, M., Norwood, S.J., Bugarcic, A., Teasdale, R.D., King, G.F., and Collins, B.M. (2011) Phox homology band 4.1/ezrin/radixin/moesin-like proteins function as molecular scaffolds that interact with cargo receptors and Ras GTPases, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 108, 7763–7768.