БИОХИМИЯ, 2019, том 84, вып. 1, с. 120–127
УДК 577.2
Aim23p взаимодействует с малой субъединицей митохондриальной рибосомы дрожжей*
1 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет, 119991 Москва, Россия; электронная почта: peter@protein.bio.msu.ru
2 НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, 119991 Москва, Россия; электронная почта: fxb@genebee.msu.ru
Поступила в редакцию 23.08.2018
После доработки 12.09.2018
Принята к публикации 12.09.2018
DOI: 10.1134/S032097251901010Х
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: митохондрии, трансляция, рибосома, фактор инициации, Aim23p.
Аннотация
Биосинтез белка в митохондриях в целом организован по бактериальному типу, но в то же время имеет ряд уникальных черт. Этап инициации трансляции в органеллах обеспечивается двумя белковыми факторами — mtIF2 и mtIF3. Ранее мы показали, что белок пекарских дрожжей Aim23p является ортологом бактериального IF3, однако данных о межмолекулярных взаимодействиях с участием Aim23p не имелось. В настоящей работе с использованием коиммунопреципитации и седиментации в градиенте плотности мы продемонстрировали, что Aim23p взаимодействует с малой субъединицей митохондриальных рибосом Saccharomyces cerevisiae как in vivo, так и in vitro.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow) http://protein.bio.msu.ru/biokhimiya, в рубрике «Papers in Press», BM18-239, 22.10.2018.
** Адресат для корреспонденции.
Финансирование
Работа выполнена при поддержке РНФ (грант № 17-14-01005).
Благодарности
Авторы выражают благодарность Константину Ходосевичу (Копенгагенский университет, Дания), Василию Гаврилюку (Университет г. Умея, Швеция; Тартуский университет, Эстония), Ивану Тарасову (Страсбургский университет, Франция), Станиславу Козловскому и Алексею Харитонову (МГУ) за предоставление необходимых для работы реактивов, а также нашим студентам Анне Мирной, Анастасии Капусте и Маргарите Чуденковой за помощь в проведении экспериментов.
Конфликт интересов
Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.
Список литературы
1. Andersson, S.G., Zomorodipour, A., Andersson, J.O., Sicheritz-Ponten, T., Alsmark, U.C., Podowski, R.M., Naslund, A.K., Eriksson, A.S., Winkler, H.H., and Kurland, C.G. (1998) The genome sequence of Rickettsia prowazekii and the origin of mitochondria, Nature, 396, 133–140.
2. Foury, F., Roganti, T., Lecrenier, N., and Purnelle, B. (1998) The complete sequence of the mitochondrial genome of Saccharomyces cerevisiae, FEBS Lett., 440, 325–331.
3. Greber, B.J., and Ban, N. (2016) Structure and function of the mitochondrial ribosome, Annu. Rev. Biochem., 85, 103–132.
4. Kuzmenko, A., Atkinson, G.C., Levitskii, S., Zenkin, N., Tenson, T., Hauryliuk, V., and Kamenski, P. (2014) Mitochondrial translation initiation machinery: conservation and diversification, Biochimie, 100, 132–140.
5. Koc, E.C., and Spremulli, L.L. (2002) Identification of mammalian mitochondrial translational initiation factor 3 and examination of its role in initiation complex formation with natural mRNAs, J. Biol. Chem., 277, 35541–35549.
6. Atkinson, G.C., Kuzmenko, A., Kamenski, P., Vysokikh, M.Y., Lakunina, V., Tankov, S., Smirnova, E., Soosaar, A., Tenson, T., and Hauryliuk, V. (2012) Evolutionary and genetic analyses of mitochondrial translation initiation factors identify the missing mitochondrial IF3 in S. cerevisiae, Nucleic Acids Res., 40, 6122–6134.
7. Olsson, C.L., Graffe, M., Springer, M., and Hershey, J.W. (1996) Physiological effects of translation initiation factor IF3 and ribosomal protein L20 limitation in Escherichia coli, Mol. Gen. Genet., 250, 705–714.
8. Kuzmenko, A., Derbikova, K., Salvatori, R., Tankov, S., Atkinson, G.C., Tenson, T., Ott, M., Kamenski, P., and Hauryliuk, V. (2016) Aim-less translation: loss of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial translation initiation factor mIF3/Aim23 leads to unbalanced protein synthesis, Sci. Rep., 6, 18749.
9. Herrmann, J.M., Woellhaf, M.W., and Bonnefoy, N. (2013) Control of protein synthesis in yeast mitochondria: the concept of translational activators, Biochim. Biophys. Acta, 1833, 286–294.
10. Islas-Osuna, M.A., Ellis, T.P., Marnell, L.L., Mittelmeier, T.M., and Dieckmann, C.L. (2002) Cbp1 is required for translation of the mitochondrial cytochrome b mRNA of Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. Chem., 277, 37987–37990.
11. Manthey, G.M., and McEwen, J.E. (1995) The product of the nuclear gene PET309 is required for translation of mature mRNA and stability or production of intron-containing RNAs derived from the mitochondrial COX1 locus of Saccharomyces cerevisiae, EMBO J., 14, 4031–4043.
12. De Silva, D., Poliquin, S., Zeng, R., Zamudio-Ochoa, A., Marrero, N., Perez-Martinez, X., Fontanesi, F., and Barrientos, A. (2017) The DEAD-box helicase Mss116 plays distinct roles in mitochondrial ribogenesis and mRNA-specific translation, Nucleic Acids Res., 45, 6628–6643.
13. Su, C.H., McStay, G.P., and Tzagoloff, A. (2014) The Cox3p assembly module of yeast cytochrome oxidase, Mol. Biol. Cell, 25, 965–976.
14. Kehrein, K., Schilling, R., Moller-Hergt, B.V., Wurm, C.A., Jakobs, S., Lamkemeyer, T., Langer, T., and Ott, M. (2015) Organization of mitochondrial gene expression in two distinct ribosome-containing assemblies, Cell Rep., 10, 843–853.
15. Desai, N., Brown, A., Amunts, A., and Ramakrishnan, V. (2017) The structure of the yeast mitochondrial ribosome, Science, 355, 528–531.
16. Amunts, A., Brown, A., Bai, X.C., Llacer, J.L., Hussain, T., Emsley, P., Long, F., Murshudov, G., Scheres, S.H., and Ramakrishnan, V. (2014) Structure of the yeast mitochondrial large ribosomal subunit, Science, 343, 1485–1489.
17. Gerace, E., and Moazed, D. (2014) Coimmunoprecipitation of proteins from yeast, Methods Enzymol., 541, 13–26.
18. Hussain, T., Llacer, J.L., Wimberly, B.T., Kieft, J.S., and Ramakrishnan, V. (2016) Large-scale movements of IF3 and tRNA during bacterial translation initiation, Cell, 167, 133–144.
19. Ghaemmaghami, S., Huh, W.K., Bower, K., Howson, R.W., Belle, A., Dephoure, N., O’Shea, E.K., and Weissman, J.S. (2003) Global analysis of protein expression in yeast, Nature, 425, 737–741.
20. Derbikova, K.S., Levitsky, S.A., Chicherin, I.V., Vinogradova, E.N., and Kamenski, P.A. (2018) Activation of yeast mitochondrial translation: who is in charge? Biochemistry (Moscow), 83, 87–97.
21. Goyal, A., Belardinelli, R., and Rodnina, M.V. (2017) Non-canonical binding site for bacterial initiation factor 3 on the large ribosomal subunit, Cell Rep., 20, 3113–3122.
22. Levitskii, S., Derbikova, K., Baleva, M.V., Kuzmenko, A., Golovin, A.V., Chicherin, I., Krasheninnikov, I.A., and Kamenski, P. (2018) 60S dynamic state of bacterial ribosome is fixed by yeast mitochondrial initiation factor 3, PeerJ, 6, e5620.