Межмолекулярные взаимодействия субфрагмента 1 миозина, индуцируемые N-концевым сегментом существенной легкой цепи 1

Аннотация

С помощью метода динамического светорассеяния (DLS) проведено сравнение агрегационных свойств двух изоформ субфрагмента 1 миозина (S1), содержащих разные «существенные» (или «щелочные») легкие цепи (А1 или А2), которые различаются наличием в А1 дополнительного N-концевого сегмента. При мягком нагревании (до 40°), которое не сопровождалось тепловой денатурацией белка, отмечен значительный прирост гидродинамического радиуса частиц (от ~18 нм до ~600–700 нм) в случае S1(A1), тогда как для S1(A2) радиус оставался неизменным и равным ~18 нм. Подобные различия между S1(A1) и S1(A2) наблюдали и в присутствии ADP. Напротив, в комплексах S1–ADP–BeF_x и S1–ADP–AlF₄, имитирующих промежуточные состояния ATPазного цикла S1 – S1*– AТP и S1**–ADP–P_i, не выявлено никаких различий в температурной агрегации двух сравниваемых изоформ S1. Высказывается предположение, что в процессе ATPазного цикла дополнительный N-концевой сегмент А1 способен взаимодействовать с моторным доменом той же молекулы S1, и этим можно объяснить почему S1(A1) и S1(A2) в комплексах S1–ADP–BeF_x и S1–ADP–AlF₄^– не различаются по агрегационным свойствам. В отсутствие нуклеотидов (или в присутствии ADP) N-концевой сегмент А1 способен взаимодействовать с актином, образуя дополнительный актин-связывающий участок в миозиновой головке. В отсутствие актина этот сегмент не способен к внутримолекулярному взаимодействию, но может взаимодействовать с моторным доменом другой молекулы S1. Такими межмолекулярными взаимодействиями N-концевого сегмента А1 можно объяснить необычные агрегационные свойства S1(A1).

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: