БИОХИМИЯ, 2017, том 82, вып. 1, с. 111–120
УДК 577.112
Ингибирование шаперонина GroEL мономером овечьего прионного белка и его олигомерными формами*
1 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, 119991 Москва, Россия; электронная почта: vimuronets@belozersky.msu.ru
2 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, факультет биоинженерии и биоинформатики, 119991 Москва, Россия
3 Institut National de la Recherche Agronomique, 75338 Nantes, France
Поступила в редакцию 17.06.2016
После доработки 29.07.2016
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: амилоидные белки, шаперонин GroEL, прион PrP, олигомерные формы прионного белка, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, реактивация, блокирование шаперонина.
Аннотация
Изучена возможность ингибирования функциональной активности шаперонинов амилоидными белками. Показано, что овечий прионный белок PrP, а также его олигомерная и фибриллярные форма связываются с шаперонином GroEL. Продемонстрировано не только взаимодействие шаперонина GroEL с разными формами PrP, но и его способность стимулировать амилоидную агрегацию как мономерной формы, так и олигомеров и фибрилл прионного белка. Шаперон-зависимая реактивация гликолитического фермента – глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД) – блокируется мономерной формой приона. Олигомеры PrP замедляют шаперон-зависимую реактивацию ГАФД, а фибриллы PrP не влияют на этот процесс. Шаперонин GroEL может одновременно связывать ГАФД и разные формы прионного белка PrP. Обсуждается возможная роль ингибирования шаперонинов амилоидными белками, вызывающего нарушение правильного сворачивания ферментов энергетического метаболизма, в развитии нейродегенеративных заболеваний амилоидной природы.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow) http://protein.bio.msu.ru/biokhimiya, в рубрике «Papers in Press», BM 16-235, 12.09.2016.
** Адресат для корреспонденции.