БИОХИМИЯ, 2016, том 81, вып. 7, с. 991–998
УДК 577.322
Пептид Аβ(16–25) образует нанопленки в процессе его агрегации
1 Институт белка РАН, 142290 Пущино Московской обл.; факс: +7(4967)31-8435, электронная почта: ogalzit@vega.protres.ru
2 Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, 142290 Пущино Московской обл.
3 Государственный научный центр прикладной микробиологии и биотехнологии, 142279 Московская обл., Серпуховский р-н, пос. Оболенск; факс: +7(4967)36-0010, электронная почта: alan@vega.protres.ru
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: амилоидная фибрилла, протофибрилла, олигомер, Аβ-пептид, болезнь Альцгеймера, электронная микроскопия.
Аннотация
Разработан метод синтеза и высокоэффективной очистки фрагментов пептида Aβ(1–42). В данной работе синтезирован предсказанный нами амилоидогенный фрагмент Aβ(16–25) и изучен процесс его агрегации методами электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Методом электронной микроскопии показано, что пептид образует пленки, не свойственные амилоидным фибриллам, в то время как методом рентгеноструктурного анализа для препарата изучаемого фрагмента продемонстрировано наличие двух основных рефлексов (4,4–4,8 и 8–12 Å), характерных для кросс-β-структуры амилоидных фибрилл. Таким образом, предсказанный нами амилоидогенный фрагмент Аβ(16–25) является перспективным объектом не только для исследования процесса полимеризации пептидов/белков, но и для использования в качестве наноматериала для изучения ряда биологических процессов.