БИОХИМИЯ, 2015, том 80, вып. 6, с. 814–828
УДК 577.112+577.34
ESR – ретинальный белок Exiguobacterium sibiricum с необычными свойствами
Обзор
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: ретинальный белок, протеородопсин, Exiguobacterium sibiricum, основание Шиффа, акцептор протонов, донор протонов, фотоцикл.
Аннотация
Рассмотрены свойства ретинального белка (ESR) психротрофной бактерии Exiguobacterium sibiricum, представляющего собой светозависимую протонную помпу. Уникальной структурной особенностью ESR является наличие остатка лизина в положении, соответствующем внутрибелковому донору протонов для основания Шиффа. Мы показали, что Lys96 успешно выполняет в молекуле ESR функцию донора, облегчая доставку протонов с цитоплазматической поверхности белка к основанию Шиффа. Поскольку поглощение протонов предшествует репротонированию основания Шиффа, можно предположить, что в исходном состоянии этот остаток не заряжен и приобретает протон в течение короткого промежутка времени после депротонирования основания Шиффа и образования интермедиата М. Это отличает ESR от родственных ретинальных белков – бактериородопсина (BR), протеородопсина (PR) и ксантородопсина (XR), в которых функцию донора выполняют остатки с карбоксильной группой, протонированные в исходном состоянии. Как и другие протонные помпы эубактерий (PR и XR), ESR содержит остаток гистидина, взаимодействущий с акцептором протонов Asp85. Это взаимодействие приводит к сдвигу рКа акцептора в более кислую область по сравнению с PR, обеспечивая его способность к функционированию в широком диапазоне рН. Наличие сильной водородной связи между остатками Asp85 и His57, структура вероятных протонпереносящих путeй с цитоплазматической поверхности к основанию Шиффа и к наружной поверхности и другиe особенности ESR продемонстрированы благодаря расшифровке его пространственной структуры, которая выявляет ряд отличий от известных структур BR и XR. Структура ESR, схема фотоцикла и реакций переноса протонов обсуждаются в сравнении с гомологичными ретинальными белками.