БИОХИМИЯ, 2013, том 78, вып. 10, с. 1491–1501
УДК 577.322.75
Окислительная модификация фибриногена под действием озона
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: фибриноген, фибрин, фрагменты D, E, окисление, химическая трансформация, структура.
Аннотация
Исследовали инициированное озоном окисление фибриногена. Превращение окисленного фибриногена в фибрин, катализируемое либо тромбином, либо аналогом рептилазы – анцистроном, в обоих случаях сопровождается образованием гелей, которые по сравнению с нативными фибриновыми гелями характеризуются большим отношением массы к длине фибрилл. ИК спектры фрагментов D и E, выделенных из молекул неокисленного и окисленного фибриногена, свидетельствуют о заметной трансформации функциональных групп белка при окислении. Обнаружено уменьшение содержания N-H в составе пептидной группировки, количества С-Н в ароматических структурах, а также снижение интенсивности валентных колебаний С-Н в алифатических фрагментах СН2 и СН3. Наличие на дифференциальном спектре фрагментов D довольно интенсивных пиков в области 1200–800 см–1, очевидно, указывает на взаимодействие озона с аминокислотными остатками метионина, триптофана, гистидина и фенилаланина. Сопоставление дифференциальных спектров для фрагментов D и Е позволяет сделать вывод о том, что фрагмент D фибриногена более чувствителен к действию окислителя, чем фрагмент Е. Методом ЭПР спектроскопии выявлены различия в спектрах спиновых меток, связанных с продуктами деградации окисленного и неокисленного фибриногена – фрагментами D и Е, которые обусловлены структурно-динамической модификацией молекул белков в областях локализации меток. Обсуждается взаимосвязь между молекулярным механизмом окислительной модификации фибриногена и пространственной организацией белка.