Изучение вклада высококонсервативных аминокислотных остатков, образующих акцептор-связывающую полость неспецифичной глюкозилтрансферазы MGT, в ее способность модифицировать различные флавоноиды

Аннотация

Вследствие своей широкой субстратной специфичности, макролидная UDP-гликозилтрансфераза из Streptomyces lividans (MGT) была использована в качестве инструмента для синтеза ряда модифицированных антибиотиков. Кроме MGT, для изменения характера гликозилирования вторичных метаболитов были использованы и другие UDP-гликозилтрансферазы широкого спектра действия. Используемый нами метод носит название «хемоэнзиматическая гликорендомизация». Однако особенности структуры соединений, подходящих этим ферментам в качестве акцепторов углеводных остатков, все еще неясны. Цель работы – исследование эволюционных и структурных аспектов взаимоотношений между особенностью аминокислотного состава акцептор-связывающего участка и субстратной специфичностью MGT. Примечательно, что изменение размера и степени гидрофобности боковых цепей некоторых аминокислотных остатков, формирующих этот связывающий участок MGT, например, замена Ile 127 или Val 151 на более крупный Phe, придавало ферменту глюкозилирующую активность по отношению к глюкозилированным производным флавоноидов, не являющихся субстратами фермента «дикого» типа.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: