БИОХИМИЯ, 2013, том 78, вып. 5, с. 561–574
УДК 577.123
Модуляция гистонами действия эндонуклеаз WEN1 и WEN2 из проростков пшеницы
1 ВНИИ сельскохозяйственной биотехнологии РАСХН
2 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, НИИ физико+химической биологии им. А.Н. Белозерского
Поступила в редакцию 14.09.2012
После доработки 17.01.2013
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: эндонуклеазы, гистоны, H1, кор-гистоны, растения, пшеница, модуляция действия.
Аннотация
Коровые гистоны (кор-гистоны) и разные подфракции гистона H1 пшеницы по-разному модулируют действие эндонуклеаз WEN1 и WEN2 из проростков пшеницы. Характер этой модуляции зависит от природы гистонов и статуса метилирования субстратной ДНК. Модуляция действия ферментов происходит на разных стадиях процессивного гидролиза ДНК и сопровождается изменением сайтовой специфичности действия ферментов. По-видимому, эндонуклеаза WEN1 предпочитает связываться со свободными участками ДНК в комплексе гистон H1 – ДНК. Эндонуклеаза WEN1 не конкурирует с гистоном H1/6, но конкурирует с гистоном H1/1 за связывание с ДНК, предположительно, за метилированные участки ДНК. В отличие от гистона H1, кор-гистон H2в связывается с эндонуклеазой WEN1 и значительно активирует ее действие. При этом изменяется сайтовая специфичность действия фермента, так как значительно увеличивается количество низкомолекулярных олигонуклеотидов и мононуклеотидов, возникших при гидролизе фрагментов ДНК длиной 120–140 пар нуклеотидов (п.н.). Эндонуклеаза WEN2 связывается с комплексами гистон–ДНК только через гистоны. Действие нуклеазы усиливается или уменьшается в зависимости от природы гистона. Гистон H1/1 увеличивает экзонуклеазную активность WEN2. Предполагается, что у эндонуклеаз WEN1 и WEN2, наряду с каталитическим, есть регуляторный домен, с которым связываются гистоны. Поскольку гистон H1, в основном, расположен в линкерных зонах хроматина, предполагается, что WEN2 первоначально атакует хроматин именно в линкерных участках. В отличие от WEN2, гидролиз ДНК эндонуклеазой WEN1 стимулируется кор-гистонами, особенно H2в. Изначально местами атаки ДНК эндонуклеазой WEN1 в хроматине являются иные участки, чем для WEN2. Активность эндонуклеазы WEN2 может увеличиваться или уменьшаться в зависимости от подфракции гистона H1. Вероятно, именно разные подфракции гистона H1 участвуют в регуляции ступенчатой деградации ДНК эндонуклеазой WEN2 при апоптозе. Модуляция гистонами действия эндонуклеаз может играть существенную роль в эпигенетической регуляции разных генетических процессов и функциональной активности генов.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции.