OmpC-подобный порин наружной мембраны Yersinia enterocolitica: молекулярная структура и функциональная активность

Аннотация

Из наружной мембраны (НМ) бактерий Yersinia enterocolitica, культивируемых при температуре 37° («тепловой» вариант), выделен OmpC-подобный порин, изучены его физико-химические и функциональные свойства. Установлена аминокислотная последовательность OmpC порина и проведен сравнительный анализ первичной структуры и трансмембранной топологии выделенного белка и OmpF порина, выделенного из бактерий Y. enterocolitica, культивированных при температуре 6° («холодовой» вариант). Обнаружена высокая степень гомологии поринов из Y. enterocolitica между собой (65%) и с OmpC и OmpF поринами НМ Escherichia coli (58 и 76% гомологии соответственно). Установлено, что вторичная структура OmpC и OmpF поринов НМ Y. enterocolitica, согласно топологической модели, построенной для поринов E. coli, представлена 16-ю β-тяжами, соединенными короткими «периплазматическими» и более длинными «внешними» петлями с неупорядоченной структурой. В молекулярной структуре OmpC и OmpF поринов Y. enterocolitica выявлены существенные различия (в структуре «внешних» петель и положении одного из трех остатков триптофана). С помощью техники бислойных липидных мембран (БЛМ) установлено, что поры, образованные OmpC порином из Y. enterocolitica, по своим электрофизиологическим характеристикам отличаются от каналов белка OmpF этого микроорганизма. Обнаружено, что изолированный OmpC порин, реконструированный в БЛМ, подобно белку OmpF и неспецифическим поринам других энтеробактерий, проявляет функциональную пластичность. Уровень проводимости каналов, образованных этим белком в БЛМ, регулируется величиной прилагаемого потенциала.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: