БИОХИМИЯ, 2012, том 77, вып. 12, с. 1693–1698

УДК 577.112.6+577.171.6:611.453

Взаимодействие синтетического пептида октарфина с мембранами коры надпочечников крысы

© 2012 Ю.Н. Некрасова 1, Ю.А. Золотарев 2, Е.В. Наволоцкая 1*

Филиал института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Институт молекулярной генетики РАН

Поступила в редакцию 17.05.2012
После доработки 01.06.2012

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: β-эндорфин, налоксон, пептиды, рецепторы, кора надпочечников.

Аннотация

Получен меченный тритием селективный агонист неопиоидного рецептора β-эндорфина синтетический пептид октарфин (TPLVTLFK, фрагмент 12–19 β-эндорфина), удельная активность 28 Ки/ммоль. Изучено связывание [3H]октарфина с мембранами коры надпочечников крысы в нормальных условиях, а также после холодового и теплового шока. Установлено, что в норме [3H]октарфин с высоким сродством и специфичностью связывается с неопиоидным рецептором β-эндорфина на мембранах коры: Kd1 = 36,3 ± 2,5 нм, Bmax = 41,0 ± 3,8 пмоль/мг белка. Специфическое связывание [3H]октарфина с мембранами ингибировал немеченый β-эндорфин (Ki = 33,9 ± 3,6 нм) и агонист неопиоидного рецептора декапептид иммунорфин (Ki = 36,8 ± 3,3 нм); немеченые налоксон, [Leu5]энкефалин, [Met5]энкефалин, α-эндорфин, γ-эндорфин и кортикотропин были не активны (Ki > 1мкМ). Холодовой и тепловой шок приводили к снижению аффинности связывания: Kd2 = 55,6 ± 4,2 нм и Kd3 = 122,7 ± 5,6 нм соответственно. В обоих случаях плотность рецепторов практически не изменялась. Таким образом, даже кратковременный температурный шок вызывает значительное изменение активности неопиоидного рецептора β-эндорфина мембран коры надпочечников.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции.