Фосфорилирование in vitro доменов N-концевой половины транспортного белка гордеивируса

1 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского

2 Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет

3 НИИ сельскохозяйственной биотехнологии РАСХН

Поступила в редакцию 29.02.2012
После доработки 25.04.2012

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: гордеивирус, транспортный белок ТБГ1, фосфорилирование доменов, РНК-связывающая активность.

Аннотация

N-Концевая половина транспортного белка ТБГ1 гордеивируса полулатентного вируса мятлика, формирующего рибонуклеопротеидный комплекс для транспорта вирусного генома в растении, и входящие в ее состав N-концевой и внутренний домены NTD и ID соответственно фосфорилируются in vitro фракцией, обогащенной клеточными стенками из <уь>Nicotiana benthamiana. С использованием набора ингибиторов протеинкиназ с различной специфичностью показано, что в фосфорилировании участвуют ферменты с активностями казеинкиназы-1, протеинкиназы А и протеинкиназы С. Коммерческие препараты протеинкиназ А и С способны in vitro фосфорилировать рекомбинантные белки, соответствующие N-концевой половине белка и ее доменам. Фосфорилирование NTD не влияет на эффективность и характер его связывания с РНК. Фосфорилирование ID приводит к снижению эффективности РНК-связывания и угнетению способности к гомологичным белок-белковым взаимодействиям.

Текст статьи

Сноски

* Адресат для корреспонденции.