БИОХИМИЯ, 2012, том 77, вып. 8, с. 1067–1079

УДК 577.151.4

Каталитические свойства и аминокислотная последовательность эндо-1→3-β-D-глюканазы из морского моллюска Tapes literata

© 2012 А.М. Захаренко 1*, М.И. Кусайкин 1, С.Н. Ковальчук 1, В.В. Сова 1, А.С. Сильченко 1, А.А. Белик 2, С.Д. Анастюк 1, Б.М. Ли 3, В.А. Рассказов 1, Т.Н. Звягинцева 1

Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН

Дальневосточный федеральный университет

Nha Trang Institute of Technology Research and Applycation

Поступила в редакцию 01.02.2012
После доработки 02.05.2012

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: 1→3-β-D-глюканаза, кристаллический стебелек, ламинаран, морской моллюск, Tapes literata, трансгликозилирование.

Аннотация

Из кристаллического стебелька морского промыслового моллюска <уь>Tapes literata в гомогенном состоянии выделена специфичная 1→3-β-D-глюканаза с молекулярной массой 37,0 кДа. Она проявляла максимальную активность в диапазоне рН от 4,5 до 7,5 и при температуре 45°. 1→3-β-D-Глюканаза катализировала гидролиз β-1→3 связей в глюканах по эндо-типу с сохранением конфигурации связи и обладала трансгликозилирующей активностью. Km для гидролиза ламинарана составляла 0,25мг/мл. Фермент классифицирован как глюкан эндо-(1→3)-β-D-глюкозидаза (КФ 3.2.1.39). Установлена полная нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующей эндо-1→3-β-D-глюканазу из T. literata, и определена аминокислотная последовательность фермента. Эндо-1→3-β-D-глюканаза из T. literata отнесена к 16 структурному семейству (GHF 16) О-гликозидгидролаз.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции.