БИОХИМИЯ, 2012, том 77, вып. 5, с. 578–582

УДК 577.322+57.052.2

Rp-3':5'-AMPS блокирует начальные стадии конформационного перехода регуляторной субъединицы протеинкиназы А Iα. Ч. II*

© 2012 О.Н. Рогачева 1**, Б.Ф. Щеголев 2, В.Е. Стефанов 1, E.B. Савватеева-Попова 2

Санкт-Петербургский государственный университет

Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт физиологии им. И.П. Павлова РАН

Поступила в редакцию 12.01.2012

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: 3':5'-AMP, Rp-3':5'-AMPS, B-домен регуляторной субъединицы протеинкиназы А Iα, A326, лиганд-рецепторный докинг, квантово-химический анализ.

Аннотация

Методами квантовой химии и лиганд-рецепторного докинга показано, что фосфотиоатный аналог 3′:5′-AMP (Rp-3′:5′-AMPS) препятствует смещению амидной группы A326, наблюдаемому при переходе B-домена регуляторной субъединицы протеинкиназы A Iα из H- в B-конформацию, и блокирует таким образом начальные этапы работы гидрофобного переключателя. В соответствии с предложенной гипотезой связывание Rp-3’:5’-AMPS, как и 3′:5′-AMP, сопровождается образованием водородной связи с амидной группой A326, однако параметры этой связи в совокупности с положением атома серы делают движение A326 невозможным. В результате Rp-3′:5′-AMPS-связанный домен оказывается «запертым» в H-конформации, что и подтверждается данными рентгеноструктурного анализа.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM12-004, 18.03.2012.

** Адресат для корреспонденции.