Выделение, очистка и  характеристика ферментов Erwinia carotovora, трансаминирующих фенилпируват

Аннотация

Выделены, очищены и охарактеризованы ферменты Erwinia carotovora, катализирующие переаминирование фенилпирувата. Показано существование двух ароматических (PAT1 и PAT2) аминотрансфераз и одной аспартат-аминотрансферазы (PAT3). По данным гель-фильтрации PAT1, PAT2 и PAT3 имеют молекулярные массы 76, 75 и 78 кДа и состоят из двух идентичных субъединиц с молекулярными массами 31,4 , 31 и 36,5 кДа соответственно (изоэлектрические точки равны 3,6, 3,9 и 4,7 соответственно). Ферменты значительно различаются по субстратной специфичности, но все проявляют активность по отношению к L-аспарагиновой кислоте, L-лейцину (кроме PAT3), L-изолейцину (кроме PAT3), L-серину, L-метионину, L-цистеину, L-фенилаланину, L-тирозину и L-триптофану. Ароматические аминотрансферазы проявляют более высокую активность по отношению к ароматическим аминокислотам и паре лейцин–изолейцин, а аспартат-аминотрансфераза проявляет большую активность по отношению к L-аспарагиновой кислоте, относительно низкую активность по отношению к ароматическим аминокислотам и не взаимодействует с L-лейцином и L-изолейцином. PAT1–PAT3 проявляют наибольшую активность при pH 8,9 и температурах 48, 53 и 58° соответственно.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: