Влияние аминокислотных замен К223Е и К226Е в белке PsbO фотосистемы 2 на стабильность и функциональную активность водоокисляющего комплекса в клетках Chlamydomonas reinhardtii

Аннотация

С помощью сайтнаправленного мутагенеза исследована роль остатков Lys223 и Lys226 (LGAKPPK) в функциональной активности белка PsbO фотосистемы 2 в клетках Chlamydomonas reinhardtii. Гомологичные остаткам His228 и His231 цианобактерий, Lys223 и Lys226 находятся на обращенной в люмен стороне белка и могут участвовать в формировании канала, соединяющего Mn-кластер с внутритилакоидным пространством. На основе клеток штамма ΔpsbO были созданы мутанты водорослей с заменой лизина на глутаминовую кислоту – К223Е и К226Е. Обнаружено, что смена заряда в результате мутации К226Е приводит к нарушению стабильности белка и развитию ΔpsbO-фенотипа (отсутствие фотоавтотрофного роста и фотосинтетической активности фотосистемы 2) с пониженным содержанием белка в клетке. В случае с К223Е содержание PsbO в клетках снижено не было и клетки мутанта К223Е были способны к фотоавтотрофному росту и фотосинтетическому выделению кислорода. Однако по сравнению с контролем скорость выделения кислорода и отношение F_v/F_m были снижены на 15–20%. Также было увеличено время темновой релаксации переменной флуоресценции (F_v) в присутствии диурона, что может свидетельствовать о нарушении функционирования водоокисляющего комплекса. Показана значимость для активности водоокисляющего комплекса аминокислотных остатков К223 и К226, расположенных на люменальной поверхности белка PsbO.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: