БИОХИМИЯ, 2011, том 76, вып. 12, с. 1640–1658
УДК 577.3
Влияние внутримолекулярных взаимодействий на конформационно-динамические свойства аналогов гептапептида АФП14–20
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: альфа-фетопротеин, АФП, аналоги гептапептида АФП14–20,молекулярная динамика, внутримолекулярные взаимодействия.
Аннотация
Конформационно-динамические свойства белков и пептидов оказывают существенное влияние на их функционирование. Однако механизмы, обуславливающие различия в конформационной подвижности белков и их функционально важных участков, остаются малоизученными. В настоящей работе методом молекулярной динамики (МД) были изучены конформационно-динамические свойства аналогов гептапептида АФП14–20 (LDSYQCT) – одного из биологически активных участков альфа-фетопротеина (АФП) человека. Аналоги были получены с помощью точечных замен аминокислотных остатков, произведенных в гептапептиде АФП14–20 с учетом различий в их физико-химических свойствах и результатов анализа аминокислотных замен в АФП14–20-подобных мотивах, обнаруженных в физиологически активных белках. Показано, что изменения в конформационно-динамическом поведении аминокислотных остатков в аналогах гептапептида АФП14–20 связаны с нарушениями или возникновениями внутримолекулярных взаимодействий, которые обуславливают наличие или отсутствие стерических ограничений при вращении вокруг валентных связей. Выявлено, что замена на остаток, существенно отличающийся по физико-химическим свойствам, может не привести к заметным изменениям конформационно-динамических свойств пептида, если внутримолекулярные взаимодействия остались неизменными.