БИОХИМИЯ, 2011, том 76, вып. 4, с. 551–557
УДК 541.14
Свойства фотосинтетического реакционного центра Rhodobacter sphaeroides с двойным аминокислотным замещением I(L177)H + H(M182)L
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: бактериальный фотосинтез, Rhodobacter sphaeroides, фотосинтетический реакционный центр, направленный мутагенез, бактериохлорофилл, координирование магния.
Аннотация
В реакционном центре пурпурной бактерии Rhodobacter sphaeroides гистидин М182 является аксиальным лигандом атома магния бактериохлорофилла ВВ. При замене этого гистидина на аминокислотный остаток, не способный образовывать координационные связи (например, на лейцин), в сайте связывания ВВ вместо бактериохлорофилла появляется бактериофеофитин [12]. Нами показано, что в присутствии дополнительной мутации I(L177)H в реакционном центре двойного мутанта I(L177)H + H(M182)L лигандирование атома магния бактериохлорофилла ВВ сохраняется. Спектральные изменения в области поглощения бактериохлорофиллов мутантного реакционного центра позволяют предположить, что аксиальный лиганд атома магния ВВ располагается не с обычной α-стороны макроцикла, а с противоположной, β-стороны. Менее прочное, чем у других бактериохлорофиллов, координирование атома магния ВВ в реакционном центре двойного мутанта предполагает возможное участие в качестве лиганда молекулы воды. Полученные результаты обсуждаются в связи с изменениями в структуре реакционного центра, вызванными одиночным замещением изолейцина на гистидин в позиции L177.