БИОХИМИЯ, 2011, том 76, вып. 3, с. 429–439
УДК 577.152.3
Характеристика бифункционального фермента β-лактамазы/рибонуклеазы и изучение его взаимодействия с шапероноподобным белком в патогенном микроорганизме Mycobacterium tuberculosis H37RV
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Mycobacterium tuberculosis, металло-β-лактамаза, рибонуклеаза.
Аннотация
По всей видимости, большинство микобактерий обладает естественной устойчивостью к антибиотикам β-лактамовой природы, таким как пенициллин. Однако подробно описаны лишь немногие β-лактамазы и способы их регуляции в клетках возбудителя туберкулеза бактерии Mycobacterium tube H37Rv. Мы обнаружили в M. tuberculosis уникальный бифункциональный фермент (Rv2752c), обладающий как β-лактамазной, так и РНКазной активностью, и предположили, что два аминокислотных остатка (D184 и H397) в молекуле этого белка принимают участие в связывании Zn2+ и имеют существенное значение для ферментативной активности. Показано, что обе активности бифункционального фермента исчезают при удалении С-концевой последовательности, состоящей из 100 аминокислотных остатков и имеющей в отличие от РНКазы J из сенной палочки (Bacillus subtilis) дополнительную петлевую структуру. Установлено, что шапероноподобный белок Rv2373c непосредственно взаимодействует с Rv2752c, подавляя активность β-лактамазы и рибонуклеазы. Впервые охарактеризована бифункциональная β-лактамаза в микобактериях. Полученные данные содержат важную информацию для планирования дальнейших исследований структуры и функции бактериальных β-лактамаз.