БИОХИМИЯ, 2010, том 75, вып. 9, с. 1314–1324

УДК 575, 577.1, 576

Дестабилаза-лизоцим медицинской пиявки. Полифункциональность рекомбинантного белка

© 2010 Л.Л. Завалова, В.Н. Лазарев, С.А. Левицкий, Т.Г. Юдина, И.П. Баскова

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: эндо-ε-(γ-Glu)-Lys- и экзо-ε-(γ-Glu)-Lys-изопептидолиз, специфическая гликозидазная активность, 4-метилумбеллиферил-N-aцетил-β-хитотетраоксид, мурамидазная активность, антибактериальная активность, Methanosarcina barkeri.

Аннотация

Описываются получение и очистка рекомбинантного белка, приводятся характеристики его специфической (субстраты ε-(γ-Glu)-Lys и Д-димер) и неспецифической (субстрат L-γ-Glu-pNA) изопептидазной активности, отмечено отсутствие пептидазной (субстрат α-(α-Glu)-Lys) функции. Показано, что белок обладает мурамидазной (клеточные стенки Мicrococcus lysodeikticus) и специфической гликозидазной активностями. Последняя определялась по отношению к флуорогенному субстрату 4-метилумбеллиферил-тетра-N-aцетил-β-хитотетраоксиду. Выявлена антимикробная активность рекомбинантного белка дестабилазы-лизоцима (рекДест-Лиз) и его 11-членного амфипатического пептида по отношению к клеткам строгого анаэроба архея Methanosarcina barkeri, стенки которого не содержат муреина. Обсуждаются возможные механизмы действия рекДест-Лиз на эти клетки.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha