Уважаемые авторы! Для того чтобы статья могла быть опубликована в № 12 "Биохимии" и Biochemistry (Moscow), просим вас подать рукописи до 5 октября 2026 года. Рукописи, поданные после 5 октября, с большой долей вероятности не смогут быть опубликованы в 2026 году. В 2027 году журнал будет публиковать статьи в измененном формате.

БИОХИМИЯ, 2010, том 75, вып. 8, с. 1091–1097

УДК 547.963.3

Выделение и кристаллизация химерной Qβ-репликазы, содержащей фактор элонгации EF-Ts Thermus thermophilus

© 2010 Н.Н. Васильев, Л. Дженнер, М.М. Юсупов, А.Б. Четверин

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: репликация РНК, РНК-зависимая РНК-полимераза, рибосомный белок S1, факторы элонгации EF-Tu и EF-Ts, двухплазмидная система экспрессии, кристаллизация белка, стабильность структуры.

Аннотация

Qβ-репликаза – белковый комплекс, ответственный за репликацию геномной РНК бактериофага Qβ – содержит, помимо кодируемой фагом каталитической β-субъединицы, три белка клетки-хозяина (Escherichia coli): факторы элонгации EF-Tu и EF-Ts, а также рибосомный белок S1. Нам удалось получить химерную Qβ-репликазу, в которой EF-Ts E. coli заменен на EF-Ts из Thermus thermophilus. Химерный белок образуется в клетках E. coli при коэкспрессии генов, кодирующих β-субъединицу репликазы и термофильный EF-Ts. Разработана процедура, позволяющая получить практически гомогенный препарат химерной репликазы. В отличие от фермента дикого типа, лишенная белка S1 химерная репликаза оказалась способной к кристаллизации. Полученный результат открывает перспективы исследований структуры Qβ-репликазы и механизма распознавания ею реплицирующихся РНК, способных размножаться in vitro с рекордной скоростью.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha