Уважаемые авторы! Для того чтобы статья могла быть опубликована в № 12 "Биохимии" и Biochemistry (Moscow), просим вас подать рукописи до 5 октября 2026 года. Рукописи, поданные после 5 октября, с большой долей вероятности не смогут быть опубликованы в 2026 году. В 2027 году журнал будет публиковать статьи в измененном формате.

БИОХИМИЯ, 2010, том 75, вып. 7, с. 992–1000

УДК 577.152.3

Выделение и некоторые свойства транскетолазы человека

© 2010 Л.Е. Мешалкина, О.Н. Соловьева, Ю.А. Ходак, В.Л. Друца, Г.А. Кочетов

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: транскетолаза человека, тиаминдифосфат, индуцированная оптическая активность, КД.

Аннотация

Методом гетерологичной экпрессии гена транскетолазы человека в клетках Escherichia coli в препаративных количествах получена рекомбинантная (His)6-транскетолаза человека (hTK). Фермент выделен в виде холофермента и гомогенен согласно данным Ds-Na-ПААГ-электрофореза; отработан метод получения апофермента. Показано, что количество активной транскетолазы в выделенном препарате белка коррелирует с количеством определяемого в ней TDP. Методом КД показано наличие индуцированной оптической активности, которая позволяет исследовать связывание TDP с апоферментом и регистрировать транскетолазную реакцию постадийно. Охарактеризована односубстратная реакция, катализируемая hTK, с использованием только субстрата-донора в отсутствие субстрата-акцептора. Определены значения константы Михаэлиса для TDP и для пары физиологических субстратов: ксилулозо-5-фосфата и рибозо-5-фосфата.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha