БИОХИМИЯ, 2010, том 75, вып. 5, с. 613–628
УДК 577.22;29
Метилирование негистоновых белков по остаткам лизина как способ регуляции их стабильности и функциональности
Обзор
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: лизин, метилирование негистоновых белков, р53, посттрансляционные модификации, Stellate.
Аннотация
Обзор посвящен стремительно расширяющимся исследованиям метилирования негистоновых белков по остаткам лизина и анализу его функционального значения. Посттрансляционные ковалентные модификации белков обеспечивают живым организмам возможность быстро изменить активность и функцию белка в ответ на различные стимулы. Энзиматическое метилирование белков по различным остаткам лизина обнаружено в гистонах и известно как составная часть «гистонового кода». Показано, что гистонметилтрансферазы метилируют не только гистоны, но и множество негистоновых ядерных и цитоплазматических белков. Новые данные позволяют утверждать, что регуляторные функции метилирования белков по остаткам лизина не ограничиваются «гистоновым кодом», но также проявляются в активации, стабилизации и деградации негистоновых белков, влияя на множество клеточных процессов. Особое внимание уделено метилированию транскрипционных факторов и других ядерных белков. Метилированные остатки лизина служат метками, привлекающими ядерные белки-«ридеры», проявляющие различные хроматинмодифицирующие активности.