БИОХИМИЯ, 2010, том 75, вып. 4, с. 531–538
УДК 577.151.042
Изменения структуры белка под действием связанного полиэлектролита определяются его гидрофобностью и длиной цепи
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, полисульфоанионы, белок-полиэлектролитные комплексы, подавление термоагрегации, дифференциальная сканирующая калориметрия.
Аннотация
Изучено влияние полиэлектролитов различной химической природы и степени полимеризации на процессы белковой агрегации и денатурации олигомерного фермента глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы с целью выявления параметров цепей, обеспечивающих наиболее эффективное подавление белковой агрегации, но оказывающих минимальное воздействие на структуру фермента и его каталитическую активность. Показано, что этим требованиям отвечают гидрофильные высокомолекулярные полиэлектролиты, образующие с ферментом стабильные комплексы. Обнаруженное в работе ярко выраженное негативное воздействие на фермент коротких цепей следует учитывать при конструировании белок-полиэлектролитных систем, используя для этих целей фракционированные образцы, не содержащие примесей заряженных олигомеров.