БИОХИМИЯ, 2010, том 75, вып. 4, с. 520–530
УДК 577.152.1
Пероксидазная активность цитохрома bd из Escherichia coli
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: дыхательная цепь, терминальная оксидаза, цитохром bd, пероксидаза, ароматические субстраты, окисление фенолов, Escherichia coli.
Аннотация
Показано, что цитохром bd Escherichia coli обладает пероксидазной активностью по отношению к таким субстратам как гваякол, ферроцен, бензогидрохинон и ферроцианид калия, но ни один из них не окисляется в оксидазной реакции (т.е. в реакции с участием молекулярного кислорода в качестве акцептора электронов). Подробно изучено перекисное окисление гваякола. Исследована зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстратов, а также действие различных ингибиторов оксидазной реакции на пероксидазную активность. Зависимость гваякол-пероксидазной активности от концентрации Н2О2 является прямолинейной до концентрации 8 мМ. При более высоких концентрациях перекиси начинает инактивироваться фермент. Гваякол заметно защищает фермент от инактивации перекисью. При увеличении концентрации гваякола пероксидазная активность цитохрома bd возрастает, достигая насыщения в пределах 0,5–2,5 мМ, затем начинает падать. Такие ингибиторы убихинолоксидазной активности цитохрома bd как цианид, пентахлорфенол и HOQNO подавляют его гваякол-пероксидазную активность; в то же время ионы цинка не оказывают никакого влияния на перекисное окисление гваякола, катализируемое ферментом. Полученные данные позволяют предположить, что гваякол взаимодействует с ферментом в центре связывания убихинола и отдает электроны в двухгемовый центр восстановления кислорода через гем b558, а восстановление Н2О2 осуществляется гемом d. Хотя пероксидазная активность цитохрома bd E. coli в сравнении с пероксидазами низка, она может иметь физиологическое значение для самой бактерии и играть патофизиологическую роль для человека и животных.