Анализ аминокислотных последовательностей пектинлиаз и пектиназ in silico

Аннотация

48 полноразмерных белковых последовательностей пектинлиаз из различных организмов, доступные на сервере NCBI, подвергнуты множественному выравниванию, анализу доменной структуры и реконструкции филогенетического дерева. Отмечено, что филогенетическое дерево, построенное на основе белковых последовательностей, имеет два отчетливо разделенных кластера, соответствующих пектинлиазам из бактерий и грибов. Установлено, что последовательности, соответствующие бактериальным и грибным пектинлиазам из разных организмов, также образовали четкие кластеры, демонстрируя высокий уровень гомологии последовательностей. Сходство на уровне последовательностей между различными группами пектиназных ферментов также проанализировано путем построения дерева на основе отдельных белковых последовательностей из одного и того же организма для каждой их этих групп. Четыре четких кластера, получившиеся при таком построении, соответствовали различным группам пектиназ из одного и того же организма, что свидетельствует о наличии сходства их аминокислотных последовательностей. Множественное выравнивание белковых последовательностей пектинлиаз из различных организмов, а также пектиназ из одних и тех же организмов выявило консервативный регион, что подтверждает гомологию на уровне последовательностей. Консервативный домен Pec_Lyase_C часто наблюдался в белковых последовательностях пектинлиаз и пектатлиаз, в то время как домены Glyco_hydro_28 и пектатлиазаподобная β-спираль часто встречаются в полигалактуроназах и пектинэстеразах соответственно. Характерная аминокислотная последовательность из 41 остатка, а именно TYDNAGVLPITVNSNKSLIGEGSKGVIKGKGLRIVSGAKNI, связанная с доменом Pec_Lyase_C, часто наблюдалась в белковых последовательностях пектинлиаз и может быть связана с их структурой и ферментативными функциями.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: