БИОХИМИЯ, 2009, том 74, вып. 4, с. 558–567

УДК 541.14

Свойства мутантных реакционных центров Rhodobacter sphaeroides с аминокислотными заменами гистидина L153, лигандирующего центральный магний бактериохлорофилла BA

© 2009 М.М. Леонова *, Л.Г. Васильева, Р.А. Хатыпов, В.А. Бойченко, В.А. Шувалов

Институт фундаментальных проблем биологии РАН

Поступила в редакцию 27.02.2008
После доработки 07.04.2008

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: бактериальный фотосинтез, реакционные центры, фотохимическое разделение зарядов, сайт-направленный мутагенез, бактериохлорофилл, Rhodobacter sphaeroides.

Аннотация

Были исследованы реакционные центры Rhodobacter sphaeroides, в которых гистидин L153, являющийся аксиальным лигандом центрального атома Мg молекулы BA, был замещен на цистеин, метионин, тирозин или лейцин. Показано, что ни одна из мутаций не приводила к ожидаемой замене бактериохлорофилла BA на молекулу бактериофеофитина. Выделенные реакционные центры H(L153)C и H(L153)M проявляли спектральные свойства, сходные со свойствами реакционных центров дикого типа, что указывало на способность метионина и цистеина служить устойчивыми лигандами для магния BA. В связи с нестабильностью мутантных реакционных центров H(L153)L и H(L153)Y свойства этих комплексов изучали без их выделения из мембран. Наиболее заметное влияние мутации на свойства реакционных центров наблюдали при замещении гистидина на тирозин. Согласно спектральным данным и результатам пигментного анализа в реакционных центрах H(L153)Y отсутствует молекула BA. Тем не менее, находясь в составе фотосинтетических мембран, эти комплексы сохраняют способность к фотохимическому разделению зарядов с квантовым выходом порядка 7% от квантового выхода разделения зарядов в реакционных центрах дикого типа. Обсуждаются возможные пути первичного переноса электронов в реакционных центрах H(L153)Y в отсутствие одого из хромофоров активной цепи.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.