БИОХИМИЯ, 2009, том 74, вып. 4, с. 501–514
УДК 577.112
Белок шаперон Skp из Yersinia pseudotuberculosis обладает способностью связывать иммуноглобулины G*
1 Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН
2 Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчиникова
3 Институт автоматики и процессов управления ДВО РАН
Поступила в редакцию 12.08.2008
После доработки 27.11.2008
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: шаперон Skp, иммуноглобулинсвязывающий белок, иммуноглобулин G, Fс-фрагмент IgG, компьютерное моделирование.
Аннотация
Из клеток Yersinia pseudotuberculosis выделен и охарактеризован низкомолекулярный катионный белок, способный связываться с иммуноглобулинами G кролика и человека. Показано, что белок взаимодействует в области с Fс-фрагментом IgG; константа устойчивости комплекса равна 3,1 мкМ–1. Методом масс-спектрометрии MALDI-TOF установлена молекулярная масса белка (16,1 кДа), и капиллярным изоэлектрическим фокусированием найдена pI белка (9,2). N-концевым аминокислотным анализом по Эдману определена последовательность 15 концевых аминокислотных остатков (ADKIAIVNVSSIFQ). Получен триптический гидролизат иммуноглобулинсвязывающего белка, и с помощью масс-спектрометрии MALDI-TOF определено молекулярно-массовое распределение пептидных фрагментов. На основаннии пептидного фингерпринта, а также молекулярной массы, pI, N-концевой аминокислотной последовательности белка, он идентифицирован методами биоинформатики как периплазматический шаперон Skp Y. pseudotuberculosis. Методом сравнительного моделирования построена модель пространственной структуры Skp, исходя из которой, методом молекулярного докинга получены модели комплекса Skp с Fc фрагментом IgG1 человека.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM08-262, 08.02.2009.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.