Выделение и свойства изоформы сериновой коллагенолитической протеиназы камчатского краба Paralithodes camtschatica^*

Аннотация

Из суммарного препарата пищеварительных ферментов камчатского краба выделена в электрофоретически гомогенном состоянии изоформа сериновой коллагенолитической протеиназы (СКП-2). Молекулярная масса протеиназы 24,8 ± 0,3 кДа, рН-оптимум активности – 8,5, температурный оптимум активности – 38–40°, диапазон рН-стабильности – 7–10. Фермент обладает смешанной субстратной специфичностью, но предпочтение к субстратам с положительно заряженными аминокислотными остатками в Р1-положении у него выражено более сильно, чем у мажорной изоформы. Изучена температурная зависимость кинетических констант реакций гидролиза синтетических субстратов СКП-2. По характеру ингибирования фермент является типичной сериновой протеиназой, но несколько ближе к трипсину краба, чем к мажорной изоформе СКП краба. Выделенная коллагенолитическая протеиназа способна также расщеплять фибриноген и фибрин и активировать плазминоген. Аминокислотная последовательность СКП-2 была частично определена с помощью тандемной масс-спектрометрии и оказалась сходной с последовательностью мажорной изоформы СКП.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: