БИОХИМИЯ, 2008, том 73, вып. 8, с. 1168–1176
УДК 517.152.3
Дипептидилпептидаза II образует комплекс с аденозиндезаминазой
1 Институт биохимии Национальной Академии Наук Армении им. Г.Х Бунятяна
2 Department of Biology M.C.A. Sciences, University of Camerino
3 Department of Chemical Sciences, University of Camerino
Поступила в редакцию 06.11.2007
После доработки 29.11.2007
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: дипептидилпептидаза, аденозиндезаминаза, белок-белковое взаимодействие, поляризация флуоресценции, биосенсорный резонанс, дифференциальная спектрофотометрия.
Аннотация
Дипептидилпептидаза II (ДПП II) из почек и легких крупного рогатого скота была очищена до электрофоретически гомогенного состояния. Описаны молекулярные и каталитические характеристики фермента. Обнаружено, что препараты ДПП II обладают аденозиндезаминазной активностью на всех этапах очистки. В нескольких независимых экспериментах впервые показано, что ДПП II обладает АДА-связывающей способностью, подобно хорошо известному АДА-связывающему ферменту дипептидилпептидазе IV (ДПП IV). Константа диссоциации комплекса [ДПП II-АДА], Kd, была оценена с использованием методов биосенсорного резонанса (80 нM), поляризации флуоресценции (60 нM), и дифференциальной спектроскопии (36 нM). Полученные данные свидетельствуют о том, что ДПП II обладает способностью образовывать комплекс с АДА, однако, с константой диссоциации на порядок больше, чем для ДПП IV (Kd = 7,8 нM, оцененa с использованием метода биосенсорного резонанса).
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.