БИОХИМИЯ, 2008, том 73, вып. 6, с. 804–812

УДК 577.11

Анализ белков, взаимодействующих с адаптером TRIP8b*

© 2008 Н.В. Попова 1, А.Н. Плотников 2, Р.Х. Зиганшин 1, И.Е. Деев 1, А.Г. Петренко 1,2**

1 Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А Овчинникова РАН

2 Университет Нью-Йорка

Поступила в редакцию 12.11.2007
После доработки 13.02.2008

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: CIRL/latrophilin, TRIP8b, эндоцитоз, клатрин.

Аннотация

Кальцийнезависимый рецептор латротоксина CIRL, семитрансмембранный «сиротский» рецептор, предположительно участвует в регуляции экзоцитоза. Для выяснения молекулярных механизмов работы CIRL при помощи дрожжевой SR-системы выполнен поиск внутриклеточных белков, взаимодействующих с его цитоплазматическим доменом. Найден один из партнеров CIRL – цитоплазматический белок с несколькими тетратрикопептидными повторами (TRIP8b), предположительно выполняющий адаптерные функции. С целью изучения функциональной значимости взаимодействия CIRL и TRIP8b методом аффинной хроматографии экстрактов мозга крысы на иммобилизованном TRIP8b выделены белки, взаимодействующие с TRIP8b. С помощью метода масс-спектрометрии было идентифицировано 16 белков. Показано, что клатрин и субъединицы комплекса AP-2 – основные белки, взаимодействующие с TRIP8b. Полученные результаты позволяют предположить участие TRIP8b в рецептор-опосредованном эндоцитозе.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press BM07-367, 13.04.2008.

** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.