БИОХИМИЯ, 2008, том 73, вып. 1, с. 47–53
УДК 577.152.2
Идентификация новой аденилаткиназы Drosophila melanogaster с ядерной локализацией*
1 National Laboratory of Protein Engineering and Plant Genetic Engineering
2 Department of Biochemistry and Molecular Biology, College of Life Sciences, Pekin University
Поступила в редакцию 15.06.2007
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: клонирование, экспрессия белка, активность аденилаткиназы, ядерная локализация.
Аннотация
Для определения роли аденилаткиназы (AK) в энергосопряженных метаболических путях идентифицирована, очищена и охарактеризована ранее не описанная аденилаткиназа Drosophila melanogaster. Установлено, что этот белок состоит из 175 аминокислот, причем его участок длиной 163 аминокислоты на 47,85% гомологичен AK6 человека. Отмечено, что рекомбинантный белок, экспрессированный в клетках Escherichia coli штамма BL21(DE3), обладает аденилаткиназной активностью, причем предпочтительны субстраты AMP и CMP, тогда как UMP мог быть фосфорилирован лишь в некоторой степени (лучший донор фосфатных групп − ATP). Согласно результатам исследования внутриклеточной локализации рекомбинантного белка он преимущественно локализован в ядре. С учетом субстраной специфичности, ядерной локализации и сходства с последовательностью АК6 человека эта новая аденилаткиназа D. melanogaster названа DAK6.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM07-186, 14.10.2007.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.