Протеолиз рибосомного белка S1 из Escherichia coli и Thermus thermophilus приводит к образованию двух разных фрагментов

Аннотация

Обнаружено, что в результате ограниченного протеолиза трипсином у рибосомного белка S1 из Thermus thermophilus (молекулярная масса 60 кДа) с N-конца молекулы отщепляется 25, а с C-конца – 71 аминокислотный остаток (а.о.). Установлено, что при этом образуется стабильный высокомолекулярный фрагмент с молекулярной массой 49 кДа, который сохраняет РНК-связывающие свойства и способен взаимодействовать с рибосомной 30S-субчастицей. Ранее было показано, что при использовании сходной процедуры получения фрагмента белка S1 из Escherichia coli с N-конца молекулы белка отщепляется 171 а.о. и образуется фрагмент с молекулярной массой 41,3 кДа, обладающий только РНК-связывающими свойствами. Таким образом, несмотря на высокую степень гомологии белков из E. coli и T. thermophilus, протеолиз приводит к образованию двух разных фрагментов, что свидетельствует о существенных различиях в их структурной организации.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: