Уважаемые авторы! Для того чтобы статья могла быть опубликована в № 12 "Биохимии" и Biochemistry (Moscow), просим вас подать рукописи до 5 октября 2026 года. Рукописи, поданные после 5 октября, с большой долей вероятности не смогут быть опубликованы в 2026 году. В 2027 году журнал будет публиковать статьи в измененном формате.

БИОХИМИЯ, 2007, том 72, вып. 3, с. 368–374

УДК 577.152

Ингибиторы протеиназ тропической актинии Radianthus macrodactylus: выделение и характеристика

© 2007 И.Н. Сокотун *, А.П. Ильина, М.М. Монастырная, Е.В. Лейченко, А.А. Еськов, С.Д. Анастюк, Э.П. Козловская

Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН

Поступила в редакцию 10.02.2006
После доработки 20.02.2006

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: актиния, ингибитор сериновых протеиназ, трипсин, химотрипсин, константа ингибирования, аминокислотная последовательность.

Аннотация

Из тропической актинии Radianthus macrodactylus выделены и охарактеризованы два новых ингибитора сериновых протеиназ RmIn I и RmIn II. Приведена схема очистки, включающая в себя гидрофобную хроматографию на полихроме-1, жидкостную гель-хроматографию среднего давления на Superdex™ Peptide 10/30 и обращенно-фазовую ВЭЖХ на Nucleosil C18. Определены молекулярные массы RmIn I и RmIn II, а также комплексов RmIn II/трипсин и RmIn I,II/α-химотрипсин. Установлены константы ингибирования (Кi) RmIn I и RmIn II для трипсина и α-химотрипсина. Показано, что полипептиды RmIn I и RmIn II нетоксичны и проявляют антигистаминную активность. Определена аминокислотная последовательность N-концевых фрагментов RmIn I (GICSEPIVVGPCKAG−) и RmIn II (GSTCLEPKVVGPCKA−). Обнаружена высокая степень гомологии аминокислотных последовательностей ингибиторов сериновых протеиназ, продуцируемых такими эволюционно далекими типами, как кишечнополостные, пресмыкающиеся и млекопитающие.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.