БИОХИМИЯ, 2007, том 72, вып. 2, с. 223–227
УДК 577.150.2
Механизм отбора поворотных изомеров боковых цепей в α-спиралях*
Институт белка РАН
Поступила в редакцию 11.10.2006
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: α-белки, разрешенная конформация, стереохимический анализ, упаковка α-спиралей.
Аннотация
В настоящей работе на основе анализа распределения поворотных изомеров боковых цепей в α-спиральных структурах белков предложен механизм их отбора. Согласно этому механизму межспиральные гидрофобные и полярные взаимодействия, а также стремление к плотной упаковке сближают между собой остовы α-спиралей и «выдавливают» боковые цепи из межспирального пространства. В результате в димерных лейциновых застежках и в длинных α-шпильках боковые цепи, расположенные в a-позициях, становятся t-изомерами, а в d-позициях – g–-изомерами. В структурах из четырех α-спиралей, наоборот, в a-позициях образуются g–-изомеры, а в большинстве d-позиций – t-изомеры.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM06-255, 07.01.07.