БИОХИМИЯ, 2007, том 72, вып. 1, с. 110–117

УДК 577.152.361

АТР как эффектор неорганической пирофосфатазы Escherichia coli. Локализация центра связывания АТР

© 2007 Е.В. Родина 1,2*, Н.Н. Воробьева 1, С.А. Курилова 2, М.С. Беленикин 1, Н.В. Федорова 2, Т.И. Назарова 2

1 Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова

2 НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского, МГУ им. М.В. Ломоносова

Поступила в редакцию 01.08.2006
После доработки 06.09.2006

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: пирофосфатаза, АТР, эффекторный центр, химическая модификация, масс-спектрометрия, компьютерное моделирование.

Аннотация

Исследовано взаимодействие неорганической пирофосфатазы Escherichia coli (Е-РРазы) с эффектором – АТР. Отмечено, что при химической модификации Е-РРазы диальдегидным производным АТР с каждой субъединицей гексамерного фермента специфически связывается одна молекула АТР. В результате триптического гидролиза аденилированного белка, выделения модифицированного пептида методом ВЭЖХ и его масс-спектрометрической идентификации обнаружено, что модификации подвергается аминогруппа остатка Lys146. Компьютерное моделирование структуры комплекса Е-РРазы с АТР позволило предположить, что центр связывания эффекторной молекулы АТР расположен в кластере положительно заряженных аминокислотных остатков, которые согласно данным сайт-направленного мутагенеза участвуют в связывании эффекторной молекулы PPi. Компьютерное моделирование также выявило другие остатки, которые могут быть вовлечены во взаимодействие с эффектором.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.