Характеристика каталитических свойств гидрогеназы, выделенной из одноклеточной цианобактерии Gloeocapsa alpicola CALU 743

Аннотация

Изучены основные каталитические свойства гидрогеназы типа Hox, выделенной из клеток Gloeocapsa alpicola. Фермент эффективно катализирует реакции окисления и образования H₂ в присутствии метилвиологена (MB) и бензилвиологена (БВ). Скорости этих реакций при взаимодействии с физиологическим донором/акцептором электронов, NADH/NAD⁺, составляют лишь 3–8% от МВ(БВ)-зависимых значений. Фермент взаимодействует с NADP⁺ и NADPH, но более специфичен к NAD⁺ и NADH. Установлено, что очистка гидрогеназы сопровождается разрушением ее мультимерной структуры и утратой способности взаимодействовать с пиридиннуклеотидами при сохранении активности гидрогеназного компонента (HoxYH). Для проявления каталитической активности фермент нуждается в восстановительной активации, которая осуществляется в присутствии H₂, причем NADH ускоряет этот процесс. Показано, что конечный уровень активности гидрогеназы зависит от редокс-потенциала активационной среды (E_h). При рН 7,0 активность в реакции МВ-зависимого окисления H₂ увеличивалась по мере снижения E_h от –350 мВ и достигала максимума при E_h около –390 мВ. В то же время скорость окисления H₂ в присутствии NAD⁺ в исследуемом диапазоне E_h оставалась практически постоянной и составляла 7–8% от максимальной скорости окисления H₂ в присутствии МВ.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: