БИОХИМИЯ, 2006, том 71, вып. 11, с. 1570–1576
УДК 577.112
Выделение и характеристика низкомолекулярного иммуноглобулинсвязывающего белка из Yersinia pseudotuberculosis
Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН
Поступила в редакцию 31.05.2006
После доработки 06.07.2006
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: иммуноглобулин G, Fс-фрагмент IgG, иммуноглобулинсвязывающий белок.
Аннотация
Из клеток Yersinia pseudotuberculosis выделен и частично охарактеризован низкомолекулярный иммуноглобулинсвязывающий белок (ИСБ), связанный с клеточными оболочками бактерий. Показано, что ИСБ является гидрофильным белком с высоким индексом полярности (55,3%). Методом масс-спектрометрии MALDI-TOF определена молекулярная масса белка (14,3 кДа). С помощью КД-спектра обнаружено, что ИСБ имеет высокую долю β- и неупорядоченной структуры. В качестве N-концевой аминокислоты ИСБ содержит глицин. Отмечено, что белок может храниться длительное время при кислых значениях pH буфера, но агрегирует с потерей активности при основных и нейтральных значениях pH. Установлено, что ИСБ связывает IgG кролика с оптимумом рН связывания 6,0−7,5 и с молекулой IgG взаимодействует в области Fс-фрагмента. Отмечено, что белок сохраняет активность после прогревания при 100° в присутствии Ds-Na.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.