БИОХИМИЯ, 2006, том 71, вып. 11, с. 1505–1513
УДК 577.152.315
АТРазный домен белка Hsp70 обладает собственной ATP-ADP-обменной активностью*
1 Medical College, Xiamen University-National University of Singapore Laboratory of Biomedical Sciences, Xiamen University
2 School of Life Sciences, Xiamen University-National University of Singapore Laboratory of Biomedical Sciences, Xiamen University
Поступила в редакцию 06.06.2006
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: ATP-ADP-обмен, АТРазный домен, автофосфорилирование, Hsp70.
Аннотация
Отмечено, что при сворачивании белков и формировании их пространственной структуры шаперонная активность Hsp70 регулируется путем гидролиза АТР и циклом ATP-ADP-обмена. Hsp70 в присутствии АТР и ADP в физиологических концентрациях катализирует ATP-ADP-обмен путем переноса γ-фосфата между ATP и ADP через автофосфорилируемый интермедиат, тогда как в отсутствие ADP он катализирует только гидролиз АТР. Для того чтобы установить, какой домен Hsp70 обладает ATP-ADP-обменной активностью, 44-кДа АТРазный домен Hsp70 был изолирован после мягкого протеолиза α-химотрипсином (КФ 3.4.21.1). В ходе экспериментов контролировали вероятную ATP-ADP-обменную активность примесной нуклеозиддифосфокиназы (КФ 2.7.4.6). Показано, что очищенный 44-кДа АТРазный домен обладает собственной ATP-ADP-обменной активностью, катализируя перенос γ-фосфата между АТР и ADP с кислотостабильным автофосфорилированием по Thr204.
Текст статьи
Сноски
* Первоначально английский вариант рукописи был опубликован на сайте «Biochemistry» (Moscow), Papers in Press, BM06-149, 06.08.2006.
** Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.