БИОХИМИЯ, 2006, том 71, вып. 9, с. 1234–1242
УДК 577.15
Биохимические характеристики ATP-синтазы Escherichia coli, у которой в глобулярную часть γ-субъединицы вставлен протеопептид A инсулина
Institute of Plant Biochemistry, Heinrich Heine University Dusseldorf
Поступила в редакцию 15.03.2006
После доработки 08.05.2006
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: γ-субъединица ATP-синтазы, олигопептид A инсулина, экспрессия химерного белка.
Аннотация
В ДНК гена atpC оперона unc клеток Escherichia coli вместо кодона 5383ccg5385 вставлена нуклеотидная последовательность, кодирующая протеопептид A инсулина человека. Отмечено, что чужеродный белок, вшитый в срединную часть γ-субъединицы АТP-синтазы, не угнетает биосинтез химерного полипептида и интеграцию фермента EFo · F1 в мембраны клеток E. coli и также не подавляет в них процесс окислительного фосфорилирования. Установлено, что ATPазные активности фермента EFo · F1 из клеток мутанта и клеток дикого типа были почти равны и в одинаковой степени регулируются модификаторами, свидетельствуя о том, что в области контакта субкомплексов Fo и F1 имеется пространство, достаточное для вставки дополнительного олигопептида без изменения каталитических свойств АТР-синтазы.