БИОХИМИЯ, 2006, том 71, вып. 3, с. 402–407
УДК 577.112.6
Сравнительное изучение функциональных свойств химозина теленка и его рекомбинантных форм
1 Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова
2 НИИ физико-химической биологии им. А.Н. Белозерского МГУ им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 05.04.2005
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: химозин, рекомбинантные химозины, флуорогенные субстраты, пепстатин.
Аннотация
Изучено действие природного химозина теленка, химозина, выделенного из молока трансгенных овец, и химозина, экспрессированного в дрожжах Kluyveromyces lactis (препарат Maxiren), на флуорогенные пептидные субстраты: Abz-A-A-F-F-А-А-Ded, Abz-A-A-F-F-A-A-pNA, Abz-A-F-F-A-A-Ded, Abz-A-A-F-F-A-Ded, Abz-A-A-F-F-Ded, Abz-A-A-F-F-pNА и гептапептид L-S-F-M-A-I-P-NH2 – фрагмент природного субстрата химозина, κ-казеина. Установлено, что трансгенный химозин и химозин Maxiren отличаются от природного фермента по действию на низкомолекулярные субстраты, в то время как различий в действии ферментов на белковые субстраты не наблюдается. Отмечено, что пепстатин, специфический ингибитор аспартатных протеиназ, ингибирует рекомбинантные формы химозина медленнее, чем природный фермент. Возможно, это связано с локальными конформационными изменениями в участках связывания субстрата в рекомбинантных формах химозина, которые могут происходить в процессе формирования белковой глобулы.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.